Концепции современного естествознания. Биология. Анисимов А.П. - 25 стр.

группа), аргинин, лизин, аспарагин и глутамин - положительный (лишняя –NH+
группа). Некоторые аминокислоты имеют свободную гидроксильную группу (–OH) . В
совокупности активные группы придают молекуле белка электрический заряд -
положительный или отрицательный в зависимости от соотношения аминокислот с
разными зарядами. Кроме того, такие аминокислоты как цистеин и метионин имеют на
свободном конце серу (группа –SH или –SCH3) и могут формировать между собой -S-S-
мостики, стягивая участок полипептидной цепи в петлю.
       Эти и другие особенности белковой молекулы, которые целиком зависят от
набора и порядка чередования аминокислот (то есть от ее первичной структуры),
придают каждой молекуле в водном окружении неповторимую вторичную и
третичную (трехмерную) структуру. В каждой белковой молекуле в строго
определенных местах есть активные участки, нередко содержащие какой-нибудь
металл (железо - Fe, магний - Mg, медь -Cu и др.) или другие специфические
соединения. Эти участки обычно и отвечают за особые функции белков.
       Важнейшее свойство белковой молекулы, объясняющее механизм ее
функционирования, это - способность обратимо изменять свою третичную
структуру (трехмерную форму) в ответ на какое-либо раздражение. Раздражителем
чаще всего выступает энергетический разряд от расщепления молекулы АТФ. Такая
обратимая денатурация, или конформационная перестройка, и есть совершаемая
молекулой работа. Конформационная перестройка молекулы подобна циклу сжатия и
расслабления пружины: при внешнем давлении пружина сжимается и приобретает
внутренний запас энергии, а на обратном ходу совершает работу. В зависимости от
структуры белковой молекулы и ее местонахождения совершаемая работа, то есть
функция, будет различна. Ниже будет показана роль белков в реализации основных
жизненных функции: опорно-двигательной, транспортной, каталитической,
защитной, сигнальной.
       Обычно называют еще энергетическую функцию белков. Действительно, белки
в своей химической структуре несут большой запас энергии. Они могут распадаться на
отдельные аминокислоты, которые, в свою очередь, подобно глюкозе окисляются в
митохондриях до углекислого газа и воды и отдают энергию на синтез АТФ. Однако
этот путь в энергетическом обмене используется как резервный, в тех случаях, когда
исчерпаны запасы углеводов и жиров - основных энергоемких субстратов.
Использование белков в энергообмене расточительно для клетки, так как
аминокислоты представляют дефицитный продукт, многие из них вообще не могут
синтезироваться у животных, а получаются от растительных продуктов (незаменимые
аминокислоты). Белки имеют уникальную структуру, которой дано более высокое
предназначение. В этом смысле расщеплять белки для извлечения энергии - все равно,
что топить печь ассигнациями. Кроме того, аминокислоты предварительно необходимо
освободить от азота (дезаминировать), чтобы уровнять их с продуктами полураспада
глюкозы, а это и дополнительная работа и потеря важнейшего элемента из организма
(азот в составе простых соединений выводится с мочой). Таким образом, белки в
энергетическом обмене используются в крайних случаях - при голодании, болезни,
возрастных метаморфозах. Основные же функции белков, перечисленные выше и
рассматриваемые ниже, значительно более важны и изящны, поскольку в их
реализации используется уникальность структуры белка, его неповторимые
индивидуальные формы и активные центры.
                    СЕГМЕНТ 15. ОПОРА И ДВИЖЕНИЕ
       Опорно-двигательная функция - одна из важных в обеспечении
жизнедеятельности клеток и всего организма. Движутся органоиды внутри клетки,
сами клетки в воде или по твердой поверхности, организмы в их среде обитания.
Движение невозможно без опоры, поэтому и в клетке и в организме формируются
комплексные опорно-двигательные структуры. Например, у человека мышцы связаны
со скелетом, и только в такой комбинации работа мышц становится эффективной.