Программа учебной дисциплины и контрольные задания по физической и коллоидной химии. Кондрашин В.Ю - 38 стр.

                                          � W         �
                              k � A � exp � � A       �,
                                          � RT        �
где А – предэкспоненциальный множитель, не зависящий от температуры;
WА – энергия активации химической реакции; R – газовая постоянная.
      Энергию активации можно определить, зная константу скорости при
двух температурах. Из уравнения Аррениуса следует:
                                        RTT         k
                              WA �         1 2
                                                � ln 2 .
                                        T2 � T1     k1
      17. Простейшая схема ферментативного катализа включает обратимое
образование промежуточного комплекса фермента (Е) с реагирующим веще-
ством (субстратом S) и превращение этого комплекса в продукт реакции (Р):
                               ��
                                k1
                         E � S ��� � ES ��
                                         k2
                                            � E � P.
                                  k�1

    Скорость образования продукта находится с помощью уравнения
Михаэлиса – Ментен:
                                  d [ P ] wmax [ S ]
                             w�          �            ,
                                   dt      K M � [S ]
где wmax � k 2 � [ E ]0 – максимальная скорость реакции (при бесконечно боль-
шой концентрации субстрата), K M � � k2 � k�1 � / k1 – константа Михаэлиса.
Эта константа равна концентрации субстрата, при которой скорость реак-
ции равна половине максимальной скорости.
      Это уравнение можно записать в других координатах, более удобных
для обработки экспериментальных данных:
                1   1  K      1                         w
                  �   � M �       или w � wmax � K M �      .
                w wmax wmax [ S ]                      [S ]
Для определения параметров КМ и wmax проводят серию измерений на-
чальной скорости реакции от начальной концентрации субстрата и пред-
ставляют экспериментальные данные в координатах 1 / w0 � 1 / [ S ]0 или
w0 � w0 / [ S ]0 .
      Иногда течение ферментативной реакции осложняется присутствием
ингибиторов – веществ, способных образовывать комплексы с ферментом
или фермент-субстратным комплексом. Различают конкурентное, некон-
курентное и смешанное ингибирование.
      При конкурентном механизме ингибитор (I) конкурирует с субстра-
том за активные участки фермента. Простейшая кинетическая схема дан-
ного процесса имеет вид

                                         38