ВУЗ:
Составители:
Рубрика:
41
ница представляет собой комплекс рРНК и рибосомных белков. Существу-
ет 4 типа молекул рРНК у эукариот (28S, 18S, 5,8S и 5S) и 3 типа у прока -
риот (16S, 23S и 5S), каждый из которых в полной (собранной) рибосоме
представлен один раз. Причем, в состав малой субъединицы входит одна
молекула рРНК, а в состав большой – 2 молекулы у прокариот и 3 молеку-
лы рРНК у эукариот. Биосинтез белка идет только на тяжелых (собранных)
рибосомах. В процессе биосинтеза белка происходит объединение рибосом
в полисомы , которые нанизываются на молекулу мРНК.
Синтез и созревание рРНК у эукариот происходит в ядрышках. Как
правило , в районе вторичной перетяжки гены 28S, 18S и 5,8 S сгруппиро-
ваны в одну транскрипционную единицу (кластер), которая представлена
многочисленными копиями . При синтезе рРНК с каждого кластера генов
рРНК сначала транскрибируются ее предшественники , так называемые
про-рРНК = первичные транскрипты (гигантские молекулы 45S рРНК), ко -
торые расщепляются на зрелые молекулы , различающиеся коэффициентом
седиментации: 28S, 18S и 5,8 S. Молекула же 5S рРНК синтезируется на
других генах независимо от генов рибосомального цистрона и не подвер-
гается процессингу. Три молекулы рРНК (28S, 5S и 5,8S) в комплексе с
рибосомными белками входят в состав большой субъединицы , а одна (18S)
- в состав малой субъединицы рибосом.
Кроме мРНК и рРНК в биосинтезе белка участвует тРНК. Молекулы
тРНК выполняют роль адаптеров (носителей) аминокислот к месту сборки
белка . Все тРНК как у прокариот, так и у эукариот имеют сходную струк -
туру. Это маленькие молекулы , включающие примерно 80 нуклеотидов.
Благодаря комплементарному взаимодействию определенной части нук -
леотидов, входящих в состав молекулы , через водородные связи линейная
структура тРНК складывается в виде “клеверного листа”, образуя , таким
образом, вторичную структуру. Каждой аминокислоте соответствует своя
тРНК, которую они узнают с помощью ферментов. Тип тРНК определяется
антикодоном (участком, состоящим из трех нуклеотидов), комплементар-
ным кодону мРНК, ответственному за включение соответствующей ами -
нокислоты в растущую полипептидную цепь . На противоположном анти -
кодону конце молекулы тРНК находится акцепторный участок, к которо-
му прикрепляется аминокислота . Он имеет одинаковый состав у всех тРНК
(CCA) на 3′-конце (рисунок 13). Каждая тРНК может присоединить только
ту аминокислоту, которой соответствует ее антикодон. Из-за вырожденно -
сти кода антикодон одной тРНК способен распознать несколько кодонов
одной аминокислоты . При этом два первых нуклеотида кодона и антико -
дона связываются комплементарно , а по третьему нуклеотиду принцип
комплементарности не всегда соблюдается. Так, антикодон AUG тирози -
новой тРНК - может распознать и взаимодействовать со следующими ко -
донами мРНК: UAC или UAU, а антикодон AAG фенилаланиновой тРНК с
кодонами UUU или UUC мРНК (рисунок 14).
В 1964 г. впервые была установлена полная нуклеотидная последо -
вательность молекулы тРНК из клеток дрожжей, которая специфически
41 ница представляет собой комплекс рРНК и рибосомных белков. Существу- ет 4 типа молекул рРНК у эукариот (28S, 18S, 5,8S и 5S) и 3 типа у прока- риот (16S, 23S и 5S), каждый из которых в полной (собранной) рибосоме представлен один раз. Причем, в состав малой субъединицы входит одна молекула рРНК, а в состав большой – 2 молекулы у прокариот и 3 молеку- лы рРНК у эукариот. Биосинтез белка идет только на тяжелых (собранных) рибосомах. В процессе биосинтеза белка происходит объединение рибосом в полисомы, которые нанизываются на молекулу мРНК. Синтез и созревание рРНК у эукариот происходит в ядрышках. Как правило, в районе вторичной перетяжки гены 28S, 18S и 5,8 S сгруппиро- ваны в одну транскрипционную единицу (кластер), которая представлена многочисленными копиями. При синтезе рРНК с каждого кластера генов рРНК сначала транскрибируются ее предшественники, так называемые про-рРНК = первичные транскрипты (гигантские молекулы 45S рРНК), ко- торые расщепляются на зрелые молекулы, различающиеся коэффициентом седиментации: 28S, 18S и 5,8 S. Молекула же 5S рРНК синтезируется на других генах независимо от генов рибосомального цистрона и не подвер- гается процессингу. Три молекулы рРНК (28S, 5S и 5,8S) в комплексе с рибосомными белками входят в состав большой субъединицы, а одна (18S) - в состав малой субъединицы рибосом. Кроме мРНК и рРНК в биосинтезе белка участвует тРНК. Молекулы тРНК выполняют роль адаптеров (носителей) аминокислот к месту сборки белка. Все тРНК как у прокариот, так и у эукариот имеют сходную струк- туру. Это маленькие молекулы, включающие примерно 80 нуклеотидов. Благодаря комплементарному взаимодействию определенной части нук- леотидов, входящих в состав молекулы, через водородные связи линейная структура тРНК складывается в виде “клеверного листа”, образуя, таким образом, вторичную структуру. Каждой аминокислоте соответствует своя тРНК, которую они узнают с помощью ферментов. Тип тРНК определяется антикодоном (участком, состоящим из трех нуклеотидов), комплементар- ным кодону мРНК, ответственному за включение соответствующей ами- нокислоты в растущую полипептидную цепь. На противоположном анти- кодону конце молекулы тРНК находится акцепторный участок, к которо- му прикрепляется аминокислота. Он имеет одинаковый состав у всех тРНК (CCA) на 3′-конце (рисунок 13). Каждая тРНК может присоединить только ту аминокислоту, которой соответствует ее антикодон. Из-за вырожденно- сти кода антикодон одной тРНК способен распознать несколько кодонов одной аминокислоты. При этом два первых нуклеотида кодона и антико- дона связываются комплементарно, а по третьему нуклеотиду принцип комплементарности не всегда соблюдается. Так, антикодон AUG тирози- новой тРНК - может распознать и взаимодействовать со следующими ко- донами мРНК: UAC или UAU, а антикодон AAG фенилаланиновой тРНК с кодонами UUU или UUC мРНК (рисунок 14). В 1964 г. впервые была установлена полная нуклеотидная последо- вательность молекулы тРНК из клеток дрожжей, которая специфически
Страницы
- « первая
- ‹ предыдущая
- …
- 39
- 40
- 41
- 42
- 43
- …
- следующая ›
- последняя »