Молекулярные механизмы генетических процессов. Избранные лекции по курсу "Генетика с основами селекции". Буторина А.К - 43 стр.

UptoLike

ВУЗ: 

ВГУ | Воронеж

Составители: 

Рубрика: 

43
нец молекулы аминоацил-тРНК с антикодоном UAC. Аминокислота ме -
тионин (или формилметионин у бактерий), локализованная на противопо -
ложном конце этой тРНК, присоединяется к большой субъединице (проис-
ходит воссоединение большой и малой субъединиц рибосом). Первая ами -
ноацил-тРНК занимает Р-участок. Следующая аминоацил-тРНК подходит
к свободному А-участку рибосомы . Если ее антикодон является компле -
ментарным кодону мРНК, то происходит временное присоединение тРНК
с аминокислотой (второй по счету) к кодону мРНК. Процесс элонгации на-
чинается с образования пептидной (ковалентной) связи между иниции-
рующей (первой в цепочке ) и последующей (второй) аминокислотами . Это
происходит за счет перенесения первой аминокислоты на аминокислотный
остаток поступившей аминоацил-тРНК, в результате чего тРНК в P-
участве окажется свободной. Затем происходит перемещение рибосомы на
один кодон мРНК влево (в направлении 5′→3′), что сопровождается отсо -
единением инициирующей тРНК от матрицы (мРНК) и выходом ее в цито -
плазму. При этом вторая по счету аминоацил-тРНК (с двумя аминокисло -
тами ) передвигается из А-участка в Р-участок, а освободившийся А-
участок занимается следующей (третьей по счету) аминоацил-тРНК. Про-
цесс последовательного передвижения рибосомы “триплетными шагами”
по нити мРНК повторяется, сопровождаясь освобождением тРНК, посту-
пивших в Р-участок и наращиванием аминокислотной последовательности
синтезируемого полипептида (рисунок 14).
P – пептидильный участок, А – аминоацильный участок
Рисунок 14. Схема функционирующей рибосомы (Ченцов, 2004).
Процесс продолжается до тех пор, пока весь код гена не будет счи-
тан и к большой субъединице не присоединится линейная последователь -
ность аминокислот, свойственных данному ДНК-детерминированному по -
липептиду. Сигналом к завершению трансляции служит один из трех стоп-
кодонов. Рассмотренный цикл синтеза полипептида последовательно по -
                                  43
нец молекулы аминоацил-тРНК с антикодоном UAC. Аминокислота ме-
тионин (или формилметионин у бактерий), локализованная на противопо-
ложном конце этой тРНК, присоединяется к большой субъединице (проис-
ходит воссоединение большой и малой субъединиц рибосом). Первая ами-
ноацил-тРНК занимает Р-участок. Следующая аминоацил-тРНК подходит
к свободному А-участку рибосомы. Если ее антикодон является компле-
ментарным кодону мРНК, то происходит временное присоединение тРНК
с аминокислотой (второй по счету) к кодону мРНК. Процесс элонгации на-
чинается с образования пептидной (ковалентной) связи между иниции-
рующей (первой в цепочке) и последующей (второй) аминокислотами. Это
происходит за счет перенесения первой аминокислоты на аминокислотный
остаток поступившей аминоацил-тРНК, в результате чего тРНК в P-
участве окажется свободной. Затем происходит перемещение рибосомы на
один кодон мРНК влево (в направлении 5′→ 3′), что сопровождается отсо-
единением инициирующей тРНК от матрицы (мРНК) и выходом ее в цито-
плазму. При этом вторая по счету аминоацил-тРНК (с двумя аминокисло-
тами) передвигается из А-участка в Р-участок, а освободившийся А-
участок занимается следующей (третьей по счету) аминоацил-тРНК. Про-
цесс последовательного передвижения рибосомы “триплетными шагами”
по нити мРНК повторяется, сопровождаясь освобождением тРНК, посту-
пивших в Р-участок и наращиванием аминокислотной последовательности
синтезируемого полипептида (рисунок 14).




        P – пептидильный участок, А – аминоацильный участок
     Рисунок 14. Схема функционирующей рибосомы (Ченцов, 2004).

      Процесс продолжается до тех пор, пока весь код гена не будет счи-
тан и к большой субъединице не присоединится линейная последователь-
ность аминокислот, свойственных данному ДНК-детерминированному по-
липептиду. Сигналом к завершению трансляции служит один из трех стоп-
кодонов. Рассмотренный цикл синтеза полипептида последовательно по-

Страницы