Составители:
Рубрика:
80
Более подробный анализ белков ацетоновых экстрактов показал, что элек-
трофореграммы, окрашенные красителем, а также зимограммы пероксидаз и
диафораз существенно не отличаются у зеленых и альбиносных листьев. Обна-
ружена лишь незначительная разница в интенсивности окрашивания одной изо-
формы пероксидаз, ферментативная активность которой оказалась выше у аль-
биносных листьев (рис. 19).
Рис. 19. Электрофореграммы изоферментов пероксидазы (А) и диафоразы (Б)
зеленых (1) и альбиносных (2) листьев ячменя
В обоих вариантах опыта обнаружены ферредоксин, содержащий негемино-
вое железо, и пластоцианин, содержащий ионы меди, что свидетельствует о био-
синтезе в альбиносных листьях функционально активного ферредоксина и пла-
стоцианина. Приведенные данные указывают на то, что биосинтез белков ЭТЦ
не ингибируется теми концентрациями СМ, которые использованы в опыте.
В гомогенатах, полученных из
альбиносных и зеленых участков листьев
опытных растений, определены РДФ-карбоксилаза, фосфорибулокиназа и рибо-
зо-5-фосфатизомераза (табл. 21). Из представленных данных видно, что ассими-
ляция СО
2
альбиносными тканями очень низкая, что коррелирует с низким
уровнем активности РДФ-карбоксилазы. Активность двух других ферментов -
фосфорибулокиназы и рибозо-5фосфатизомеразы - у альбиносов также снижена,
но остается на достаточно высоком уровне.
Таблица 21
Ассимиляция СО
2
и активность ферментов цикла Кальвина в зеленых
и альбиносных участках листьев ячменя, полученных из обработанных СМ семян
Участки Процент ингибирования от контроля (зеленые листья - 100%)
листьев Скорость ас- Количество Активность
симиляции
СО
2
водораство-
римого белка
РДФ-кар-
боксилазы
фосфори-
булокиназы
рибозо-5-фос-
фатизомеразы
Зеленые
49,1 ± 1,3 37,3 ± 2,7 41,7 ± 2,2 17,7 ± 2,1 35,5 ± 5,2
Альбиносные
99,6 ± 0,3 - 41,8 ± 2,8* 89,4 ± 5,2 26,5 ± 0,3 44,5 ± 6,6
Более подробный анализ белков ацетоновых экстрактов показал, что элек-
трофореграммы, окрашенные красителем, а также зимограммы пероксидаз и
диафораз существенно не отличаются у зеленых и альбиносных листьев. Обна-
ружена лишь незначительная разница в интенсивности окрашивания одной изо-
формы пероксидаз, ферментативная активность которой оказалась выше у аль-
биносных листьев (рис. 19).
Рис. 19. Электрофореграммы изоферментов пероксидазы (А) и диафоразы (Б)
зеленых (1) и альбиносных (2) листьев ячменя
В обоих вариантах опыта обнаружены ферредоксин, содержащий негемино-
вое железо, и пластоцианин, содержащий ионы меди, что свидетельствует о био-
синтезе в альбиносных листьях функционально активного ферредоксина и пла-
стоцианина. Приведенные данные указывают на то, что биосинтез белков ЭТЦ
не ингибируется теми концентрациями СМ, которые использованы в опыте.
В гомогенатах, полученных из альбиносных и зеленых участков листьев
опытных растений, определены РДФ-карбоксилаза, фосфорибулокиназа и рибо-
зо-5-фосфатизомераза (табл. 21). Из представленных данных видно, что ассими-
ляция СО2 альбиносными тканями очень низкая, что коррелирует с низким
уровнем активности РДФ-карбоксилазы. Активность двух других ферментов -
фосфорибулокиназы и рибозо-5фосфатизомеразы - у альбиносов также снижена,
но остается на достаточно высоком уровне.
Таблица 21
Ассимиляция СО2 и активность ферментов цикла Кальвина в зеленых
и альбиносных участках листьев ячменя, полученных из обработанных СМ семян
Участки Процент ингибирования от контроля (зеленые листья - 100%)
листьев Скорость ас- Количество Активность
симиляции водораство- РДФ-кар- фосфори- рибозо-5-фос-
СО2 римого белка боксилазы булокиназы фатизомеразы
Зеленые 49,1 ± 1,3 37,3 ± 2,7 41,7 ± 2,2 17,7 ± 2,1 35,5 ± 5,2
Альбиносные 99,6 ± 0,3 - 41,8 ± 2,8* 89,4 ± 5,2 26,5 ± 0,3 44,5 ± 6,6
80
Страницы
- « первая
- ‹ предыдущая
- …
- 80
- 81
- 82
- 83
- 84
- …
- следующая ›
- последняя »
