Составители:
68
дефекты продукции цитокинов нередко связаны с вмешательствами пато-
генных микроорганизмов, которые могут своими компонентами и продук-
тами индуцировать, стимулировать или ингибировать синтез цитокинов и
экспрессию их рецепторов. Наиболее активными бактериальными компо-
нентами являются липополисахариды клеточной стенки грам-отрицатель-
ных бактерий (ЛПС). Показана возможность мимикрии вирусами эффектов
некоторых цитокинов. Так, геном вируса
Эпштейна-Барр (EBV) кодирует
белок с выраженной гомологией с IL-10, который имеет многие из цито-
кин-супрессирующих функций самого IL-10. Он оказывает стимулирую-
щее действие на пролиферацию и дифференцировку В-лимфоцитов, с чем
связана поликлональная активация В-лимфоцитов под влиянием EBV.
Вместе с тем этот вирусный белок, как и цитокин IL-10, ингибирует эф-
фекторные механизмы
клеточного иммунитета, подавляя активность TH1 и
продукцию ими соответствующих цитокинов [15].
Иммуноглобулины (антитела)
Продуктами гуморального иммунного ответа являются специфические
антитела - иммуноглобулины.
В сыворотке здорового человека около 65% общего белка составляет
альбумин, а остальные белки принято делить в соответствии с их электро-
форетической подвижностью на α, (и (- глобулины. Фракции (- глобулинов
соответствуют антитела - иммуноглобулины (Ig).
Это крупные, сложно
устроенные молекулы гликопротеинов, состоящие из тяжелых и легких
полипептидных цепей. Различают 5 типов тяжелых цепей (H-цепей): α, γ,
δ, ε, μ и два типа легких цепей (L-цепей): κ и λ. Особенностью этих
полипептидных цепей является отсутствие единого гена, кодирующего
структуру всей полипептидной цепи. Всякий раз сборка такого гена
происходит
из отдельных сегментов. Этим обеспечивается бесконечное
разнообразие структур молекул антител, способных распознать любую
существующую в природе структуру антигена. Иными словами, набор
(репертуар) специфических участков связывания в популяции
иммуноглобулинов организма столь широк, что на любой попадающий в
организм антигенный эпитоп (участок связывания) обязательно найдется
строго комплементарный паратоп в составе антиген-связывающего
фрагмента (Fab - фрагмента) какого-то иммуноглобулина [2].
Каждая молекула иммуноглобулина содержит две идентичные легкие и
две идентичные тяжелые полипептидные цепи, каждая из которых, в свою
очередь, состоит из нескольких доменов (клубков). Четырехцепочечная
структура и структура доменов стабилизированы бисульфидными связями
дефекты продукции цитокинов нередко связаны с вмешательствами пато- генных микроорганизмов, которые могут своими компонентами и продук- тами индуцировать, стимулировать или ингибировать синтез цитокинов и экспрессию их рецепторов. Наиболее активными бактериальными компо- нентами являются липополисахариды клеточной стенки грам-отрицатель- ных бактерий (ЛПС). Показана возможность мимикрии вирусами эффектов некоторых цитокинов. Так, геном вируса Эпштейна-Барр (EBV) кодирует белок с выраженной гомологией с IL-10, который имеет многие из цито- кин-супрессирующих функций самого IL-10. Он оказывает стимулирую- щее действие на пролиферацию и дифференцировку В-лимфоцитов, с чем связана поликлональная активация В-лимфоцитов под влиянием EBV. Вместе с тем этот вирусный белок, как и цитокин IL-10, ингибирует эф- фекторные механизмы клеточного иммунитета, подавляя активность TH1 и продукцию ими соответствующих цитокинов [15]. Иммуноглобулины (антитела) Продуктами гуморального иммунного ответа являются специфические антитела - иммуноглобулины. В сыворотке здорового человека около 65% общего белка составляет альбумин, а остальные белки принято делить в соответствии с их электро- форетической подвижностью на α, (и (- глобулины. Фракции (- глобулинов соответствуют антитела - иммуноглобулины (Ig). Это крупные, сложно устроенные молекулы гликопротеинов, состоящие из тяжелых и легких полипептидных цепей. Различают 5 типов тяжелых цепей (H-цепей): α, γ, δ, ε, μ и два типа легких цепей (L-цепей): κ и λ. Особенностью этих полипептидных цепей является отсутствие единого гена, кодирующего структуру всей полипептидной цепи. Всякий раз сборка такого гена происходит из отдельных сегментов. Этим обеспечивается бесконечное разнообразие структур молекул антител, способных распознать любую существующую в природе структуру антигена. Иными словами, набор (репертуар) специфических участков связывания в популяции иммуноглобулинов организма столь широк, что на любой попадающий в организм антигенный эпитоп (участок связывания) обязательно найдется строго комплементарный паратоп в составе антиген-связывающего фрагмента (Fab - фрагмента) какого-то иммуноглобулина [2]. Каждая молекула иммуноглобулина содержит две идентичные легкие и две идентичные тяжелые полипептидные цепи, каждая из которых, в свою очередь, состоит из нескольких доменов (клубков). Четырехцепочечная структура и структура доменов стабилизированы бисульфидными связями 68
Страницы
- « первая
- ‹ предыдущая
- …
- 64
- 65
- 66
- 67
- 68
- …
- следующая ›
- последняя »