Сборник задач и упражнений по биологической химии. Жамсаранова С.Д - 58 стр.

UptoLike

ВУЗ: 

ВСГУТУ | Улан-Удэ

Составители: 

Рубрика: 

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ ГРАФИК
зависимости скорости ферментативной реакции от
концентрации субстрата
при постоянной концентрации фермента
а – реакция первого порядка
( при [S] < K
m
скорость реакции пропорциональна концентрации
субстрата);
б – реакция смешанного порядка;
в – реакция нулевого порядка,
когда v =V
max
и скорость реакции не зависит от концентрации
субстрата.
Уравнение содержит две величины (два кинетических
параметра), которые не зависят от концентрации субстрата [А]
(или [S]), но характеризуют свойства фермента:
• это произведение k
кат
[E]
t
, соответствующее
максимальной скорости реакции V
max
при
высокой концентрации субстрата,
• и константа Михаэлиса К
m
, характеризующая
сродство фермента к субстрату.
Физический смысл К
m
можно выяснить из уравнения
Михаэлиса—Ментен. В частном случае, когда v = 1/2 V
max
,
после соответствующего преобразования этого уравнения
мы получим К
m
= [S]. Таким образом, К
m
равна
концентрации субстрата, при которой скорость реакции
составляет половину максимальной; К
m
имеет
размерность моль·л
-1
.
Для ферментов, имеющих относительную специфичность,
величина К
m
может изменяться в зависимости от
структуры субстрата; она также изменяется от
значения рН и температуры. Эта кинетическая
константа дает возможность оценить действие
определенного фермента по отношению к данному
субстрату.
Вторая кинетическая константа V
max
довольно четко
выражает
эффективность действия фермента.
Для сопоставления активность различных ферментов
чаще всего выражают через молярную активность или
число оборотов фермента.
Величины V
max
для некоторых ферментов 
                 ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ ГРАФИК                              • это    произведение kкат [E]t, соответствующее
     зависимости скорости ферментативной реакции от                    максимальной скорости реакции Vmax при
                  концентрации субстрата                               высокой концентрации субстрата,
           при постоянной концентрации фермента                     • и константа Михаэлиса Кm, характеризующая
                                                                       сродство фермента к субстрату.
                                                               Физический смысл Кm можно выяснить из уравнения
                                                               Михаэлиса—Ментен. В частном случае, когда v = 1/2 Vmax,
                                                               после соответствующего преобразования этого уравнения
                                                               мы получим Кm = [S]. Таким образом, Кm           равна
                                                               концентрации субстрата, при которой скорость реакции
                                                               составляет половину максимальной; Кm            имеет
                                                               размерность моль·л -1 .
                                                               Для ферментов, имеющих относительную специфичность,
                                                               величина Кm    может изменяться в зависимости от
                                                               структуры субстрата; она также изменяется от
                                                               значения рН и температуры. Эта кинетическая
                                                               константа дает возможность оценить действие
                                                               определенного фермента по отношению к данному
                   а – реакция первого порядка                 субстрату.
( при [S] < Km скорость реакции пропорциональна концентрации   Вторая кинетическая константа V max довольно четко
                           субстрата);                         выражает
                б – реакция смешанного порядка;                эффективность действия фермента.
                  в – реакция нулевого порядка,                Для сопоставления активность различных ферментов
 когда v =Vmax и скорость реакции не зависит от концентрации   чаще всего выражают через молярную активность или
                           субстрата.                          число оборотов фермента.
                                                                       Величины Vmax для некоторых ферментов




  Уравнение содержит две величины (два кинетических
параметра), которые не зависят от концентрации субстрата [А]
(или [S]), но характеризуют свойства фермента:

Страницы