Сборник задач по химической кинетике. Колпакова Н.А - 220 стр.

UptoLike

ВУЗ: 

ТПУ | Томск

Составители: 

Рубрика: 

220
Если оба комплекса (EI и ESI) неактивны, то есть не дают продук-
та, а константы их диссоциации близки между собой (
I
K
K
), то это
равносильно дополнительному условию: ингибитор не мешает взаимо-
действию субстрата с ферментом, но уменьшает скорость реакции из-за
неактивности образующихся комплексов на поверхности фермента.
В этом случае константа Михаэлиса остается постоянной величи-
ной, а изменяется максимальная скорость процесса:
max
max,эф
0
I
I
1
v
v
c
K
. (10.18)
Уравнение Михаэлиса–Ментена в этом случае запишется как
0
max,эф S
0
0
SM
vc
v
cK
. (10.19)
Если
0
II
cK и
0
SM
cK , то скорость реакции ингибирования будет
равна
max
/4v
.
Выражение для константы ингибирования получим из (10.18):
0
I
I
max max,эф
/1
c
K
vv
. (10.20)
Линеаризация уравнения (10.19) и обработка экспериментальных
данных для неконкурентного ингибирования в координатах
0
0S
11
vc
по-
зволяет определить
Mmaxmax,эф I
,, и
K
vv K, зная
0
I
c .
3. При бесконкурентном ингибировании образуется один неактивиро-
ванный комплекс (ESI) с константой равновесия
ES I
ESI
cc
K
c
. (10.21)
Уравнение Михаэлиса–Ментена в этом случае запишется как
0
max,эф S
0
0
SM,эф
vc
v
cK
, (10.22)

Страницы