ВУЗ:
Составители:
Рубрика:
3
I. ОРГАНИЗАЦИОННО-МЕТОДИЧЕСКИЙ РАЗДЕЛ
Цель курса – показать фундаментальную роли ферментов (энзимов) в обмене веществ и
энергии, молекулярных механизмах наследственности, регуляции и интеграции
метаболических процессов в живых организмах.
Задачи курса – ознакомить студентов с современными представлениями о структурной
организации ферментов, механизмах ферментативного катализа, внутриклеточной
локализации ферментов и их кинетических свойствах; регуляции активности ферментов in
vivo в норме и при различных патологических процессах; использовании ферментов как
эффективных биокатализаторов в медицине, промышленности, сельском хозяйстве.
Студенты должны уметь использовать знания, полученные при знакомстве с лекционным
материалом, учебниками, монографической литературой, периодикой, при изучении
биохимии и других биологических дисциплин; применять полученные знания при
постановке экспериментальной работы; понимать, что кинетические свойства ферментов
предопределяют их возможности в регуляции метаболизма.
Место курса в системе естественнонаучного образования – энзимология развивается на
стыке биологических и физических дисциплин. Первоначально являющаяся разделом
биохимии, энзимология в настоящее время – самостоятельная наука, оказывающая влияние
на получение фундаментальных знаний в различных областях биологии. Успешно
применяются ферменты в промышленности, биотехнологических процессах, сельском
хозяйстве, медицине.
Требования к уровню освоения содержания курса – программа курса написана в
соответствии с требованиями действующего Государственного стандарта. Для освоения
курса необходима должная общебиологическая и химическая подготовка. Освоение курса
включает прослушивание лекций, выполнение лабораторных работ, решение задач по
ферментативной кинетике, ознакомление с основной и частью дополнительной литературы,
самостоятельную проработку некоторых тем, прохождение рубежных контролей, сдачи
экзамена.
Дипломированный специалист должен иметь представление о ферментах, как
эффективных и специфичных биокатализаторах, их свойствах, организации внутри клеток,
участии в осуществлении различных метаболических путей в живых организмах, регуляции
активности ферментов как внутри-, так и внеклеточными сигналами.
Формы проведения занятий : лекции, лабораторные занятия, коллоквиумы, решение задач,
контрольные работы, тест-опросы на каждом лабораторном занятии.
4
II. СОДЕРЖАНИЕ КУРСА
Введение. Катализ и катализаторы. Ферменты как особые представители катализаторов.
Краткие исторические сведения о развитии энзимологии. Применение ферментов в
промышленности, сельском хозяйстве, медицине. Новые пути практического использования
ферментов. Иммобилизованные ферменты. Инженерная энзимология.
Термодинамическая характеристика ферментативных реакций. Первый и второй
законы термодинамики. Энтальпия. Энтропия. Свободная энергия. Свободная энергия как
мера термодинамической возможности реакции. Зависимость величины свободной энергии
от концентрации газа, растворенного вещества, концентрации водородных ионов,
температуры. Связь между изменениями свободной энергии и константой равновесия.
Способы определения свободной энергии. Сопряженные реакции и их истолкование
(эндергонические и экзергонические реакции). Богатые энергией (макроэргические)
соединения.
Кинетика ферментативных реакций. Основные закономерности химической и
ферментативной кинетики. Константа скорости реакции. Порядок реакции. Молекулярность
реакции. Скорость реакции нулевого, первого и второго порядков. Кинетика
ферментативных реакций. Работы Анри, Брауна, Михаэлиса-Ментен, Бриггса, Холдейна.
Кинетическая кривая. Скорость ферментативных реакций, способы выражения. Зависимость
скорости реакции от концентрации фермента. Причины отклонения от линейности. Влияние
концентрации субстрата на скорость ферментативных реакций. Условие стационарности.
Уравнение Михаэлиса-Ментен. Субстратная константа – Кs и константа Михаэлиса – Км.
Максимальная скорость реакции. Число оборотов фермента. Определение кинетических
констант (метод Лайнуивера-Берка, Вульфа-Хайнса, Иди-Хофсти, Эйзенталя и Корниш-
Боуден). Ингибиторы ферментов. Кинетическая классификация ингибиторов. Необратимое и
обратимое ингибирование. Типы ингибирования – конкурентный, неконкурентный,
бесконкурентный, смешанный. Константа ингибирования – Кi, методы ее определения.
Графический анализ разных типов ингибирования. Частные случаи ингибирования –
торможение субстратом и продуктом реакции. Возможные механизмы этих видов
ингибирования. Расчет кинетических констант. Влияние температуры на скорость
ферментативных реакций. Энергия активации. Активированные фермент-субстратные
комплексы. Многостадийность ферментативной реакции. Понятие температурного оптимума
ферментативной реакции. Термическая инактивация ферментов. Влияние концентрации
водородных ионов на скорость ферментативных реакций. Понятие рН-оптимума
