Сборник задач и упражнений по биологической химии. Жамсаранова С.Д - 7 стр.

UptoLike

ВУЗ: 

ВСГУТУ | Улан-Удэ

Составители: 

Рубрика: 

3. Количество протомеров, их расположение относительно
друг друга и характер связей между ними в олигомерном
белке.
4. порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи.
5. Способ укладки полипептидной цепи в виде α - спиралей и
ß-структур.
4. Выберите определение третичной структуры белка.
1. Пространственная структура белка, стабилизированная
водородными связями, образующимися между атомами
пептидного остова.
2. Конформация полипептидной цепи, обусловленная
взаимодействием радикалов аминокислот.
3. порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи.
4. Конформация белка, стабилизированная преимущественно
ковалентными связями между радикалами аминокислот.
5. Способ укладки протомеров в олигомерном белке.
5. Какие из перечисленных ниже взаимодействий
обусловлены комплементарностью молекул?
1. белка с лигандом.
2. протомеров в олигомерном белке.
3. белка с диполями воды в растворе.
4. функционально связанных ферментов при формировании
полиферментных комплексов.
5. различных белков в процессе самосборки клеточных
органелл.
6. радикалов аминокислот при формировании третичной
структуры белка.
6. Что понимается под изменением конформации белка?
1. Изменение аминокислотной последовательности
полипептидной цепи.
2. изменение вторичной и третичной структуры
полипептидных цепей.
3. замену одной простетической группы в сложном белке
на другую простетическую группу.
4. изменение взаиморасположения в пространстве
субъединиц олигомерного белка.
7. Какие из перечисленных ниже физико-химических
свойств белков лежат в основе их разделения методом
ионообменной хроматографии и электрофореза?
1. гидратация молекул. А. Используются в
ионообменной
хроматографии.
2. заряд молекул. В. Применяется для
электрофореза.
3. форма молекул. С. Применяется для обоих
методов.
4. молекулярная масса. Д. Не используется в данных
методах.
8. Подберите к каждой из аминокислот соответствующее
свойство радикала
1. Три. А. Гидрофильный, с анионной группой.
2. Асп. В. Гидрофильный, с катионной группой.
3. Цис. С. Гидрофильный не заряженный.
4. Лей. D. Гидрофобный.
9. Выберите парные сочетания ключевых слов или
фрагментов фраз, обозначенных буквами А, Б, В, Г и
смысловых завершающих предложений, обозначенных
буквами а, б, в, г. 
3. Количество протомеров, их расположение относительно          3. замену одной простетической группы в сложном белке
   друг друга и характер связей между ними в олигомерном           на другую простетическую группу.
   белке.                                                       4. изменение взаиморасположения в пространстве
4. порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи.           субъединиц олигомерного белка.
5. Способ укладки полипептидной цепи в виде α - спиралей и
   ß-структур.                                                     7. Какие из перечисленных ниже физико-химических
                                                                свойств белков лежат в основе их разделения методом
   4. Выберите определение третичной структуры белка.           ионообменной хроматографии и электрофореза?
1. Пространственная структура белка, стабилизированная
   водородными связями, образующимися между атомами              1. гидратация молекул.   А. Используются в
   пептидного остова.
                                                                                          ионообменной
2. Конформация полипептидной цепи, обусловленная
   взаимодействием радикалов аминокислот.                                                 хроматографии.
3. порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи.
                                                                 2.   заряд молекул.      В. Применяется для
4. Конформация белка, стабилизированная преимущественно
   ковалентными связями между радикалами аминокислот.                                     электрофореза.
5. Способ укладки протомеров в олигомерном белке.
                                                                 3. форма молекул.        С. Применяется для обоих
   5. Какие из перечисленных ниже взаимодействий                                          методов.
обусловлены комплементарностью молекул?
                                                                 4. молекулярная масса.   Д. Не используется в данных
1. белка с лигандом.
2. протомеров в олигомерном белке.                                                        методах.
3. белка с диполями воды в растворе.
4. функционально связанных ферментов при формировании
полиферментных комплексов.                                      8. Подберите к каждой из аминокислот соответствующее
5. различных белков в процессе самосборки клеточных          свойство радикала
органелл.                                                       1. Три.         А. Гидрофильный, с анионной группой.
6. радикалов аминокислот при формировании третичной             2. Асп.         В. Гидрофильный, с катионной группой.
структуры белка.                                                3. Цис.         С. Гидрофильный не заряженный.
                                                                4. Лей.          D. Гидрофобный.
   6. Что понимается под изменением конформации белка?
1. Изменение      аминокислотной       последовательности
   полипептидной цепи.                                          9. Выберите парные сочетания ключевых слов или
2. изменение    вторичной     и   третичной     структуры    фрагментов фраз, обозначенных буквами А, Б, В, Г и
   полипептидных цепей.                                      смысловых завершающих предложений, обозначенных
                                                             буквами а, б, в, г.

Страницы