Составители:
Рубрика:
Х и м и ч е с к а я к и н е т и к а
215
ходит химическая реакция между ферментом и субстратом. Возникновение в
комплексе своеобразной микрофазы с параметрами (диэлектрическая прони-
цаемость, полярность и др.), отличными от параметров среды, способствует ус-
корению химической реакции. Процесс завершается десорбцией продуктов и
регенерацией активных центров для новых каталитических актов. Большое
число активных центров способствует протеканию каталитического процесса в
большой
массе субстрата.
Действие всех факторов обусловлено и геометрическим соответствием
структур активного центра фермента и самого субстрата (ключ–замок).
Простейшая схема ферментативной реакции может быть изображена сле-
дующим образом:
1
2
1
ES ES EP
k
k
k
−
⎯⎯→
+⎯⎯→+
←⎯⎯
, (2.431)
где
112
,,kk k
−
– константы скорости реакции. В соответствии со схемой (2.431)
фермент E обратимо реагирует с субстратом S с образованием комплекса ES ,
который распадается на продукты Р и реагент – фермент Е.
Применение квазиравновесного приближения (см. 2.2.1.6) к схеме (2.431)
(при условии
21
kk
−
) с учетом уравнения материального баланса
E0EES
cc c
=
− ,
где
0E E
,cc – начальная и текущая концентрации фермента соответственно;
ES
c – текущая концентрация комплекса, позволяет выразить скорость образова-
ния продукта (его текущая концентрация
P
c
) через начальную концентрацию
фермента и текущую концентрацию субстрата
S
c :
20ES
P
SS
kc c
dc
dKc
==
τ
+
v . (2.432)
Входящая в (2.432) константа
S
K
, называемая субстратной константой, оп-
ределяется выражением
ES
1
S
1ES
cc
k
K
kc
−
== . (2.433)
При увеличении концентрации субстрата скорость реакции стремится к пре-
дельному значению:
Страницы
- « первая
- ‹ предыдущая
- …
- 214
- 215
- 216
- 217
- 218
- …
- следующая ›
- последняя »
