ВУЗ:
Составители:
Рубрика:
В настоящее время описаны следующие типы движений в молекуле белка:
1. Атомные флуктуации - несогласованные перемещения отдельных атомов,
повороты на 20-60
° вокруг простых связей пептидного скелета и боковых групп
(амплитуда 0,001-0,1 нм);
2. Коллективные (согласованные) перемещения групп атомов (от нескольких до
сотен, амплитуда 0,001-0,5 нм);
3. Индуцированные внешними факторами изменения конформации (амплитуда 0,05-
1 нм).
Источником первых двух типов движений могут быть тепловые колебания,
движения третьего типа происходят за счет энергии взаимодействия белка с теми или
иными лигандами.
Динамическое поведение аминокислотных остатков, формирующих гидрофобное
ядро, приводит к тому, что молекулы воды и атомы водорода могут перемещаться и
располагаться внутри пространственной структуры, несмотря на квазикристаллическое
состояние.
Необходимо отметить, что функциональные группы активных центров ферментов
оказываются менее подвижными, чем окружающие их участки полипептидной цепи, что
обеспечивает, по-видимому, точность их взаимодействия с субстратом.
Грибные глюкоамилазы – это гликопротеиды, имеющие мультидоменную
структуру. Фермент, выделенный из Aspergillus awamori, характеризуется наличием N-
терминального домена, состоящего из 440 аминокислотных остатков, О-
гликозилированного участка, имеющего 70 аминокислот и С-терминального
крахмалсвязывающего домена (100 аминокислот). По данным рентгеноструктурного
анализа с разрешением 0,22-0,24 нм, каталитический домен имеет 2 N-гликозилированных
участка, причем контакт между N-гликозилированными цепями и полипептидом
стабилизируется остатком маннозы с помощью водородной связи или ионизированными
молекулами воды, чем и определяется стабильность фермента и возможность образования
надмолекулярных структур. Наши эксперименты показывают, что глюкоамилаза из
Aspergillus awamori имеет четвертичную структуру, представленную димером из двух
субъединиц (М.М. 53,6 кДа). Поверхность О-гликозилированного домена характеризуется
наличием маннозы, связанной с Ser-453, Ser-455, Ser-459 и Тhr-457. Углеводные
фрагменты участвуют в связывании молекул субстрата и его аналогов и локализации
молекул Н
2
О, которые определяют взаимодействие одиночных звеньев углевода между
собой и способствуют повышению стабильности фермента. О-гликозилиро-ванный домен
имеет остатки Glу перед и после С-конца, которые представляют собой изгибы,
В настоящее время описаны следующие типы движений в молекуле белка: 1. Атомные флуктуации - несогласованные перемещения отдельных атомов, повороты на 20-60° вокруг простых связей пептидного скелета и боковых групп (амплитуда 0,001-0,1 нм); 2. Коллективные (согласованные) перемещения групп атомов (от нескольких до сотен, амплитуда 0,001-0,5 нм); 3. Индуцированные внешними факторами изменения конформации (амплитуда 0,05- 1 нм). Источником первых двух типов движений могут быть тепловые колебания, движения третьего типа происходят за счет энергии взаимодействия белка с теми или иными лигандами. Динамическое поведение аминокислотных остатков, формирующих гидрофобное ядро, приводит к тому, что молекулы воды и атомы водорода могут перемещаться и располагаться внутри пространственной структуры, несмотря на квазикристаллическое состояние. Необходимо отметить, что функциональные группы активных центров ферментов оказываются менее подвижными, чем окружающие их участки полипептидной цепи, что обеспечивает, по-видимому, точность их взаимодействия с субстратом. Грибные глюкоамилазы это гликопротеиды, имеющие мультидоменную структуру. Фермент, выделенный из Aspergillus awamori, характеризуется наличием N- терминального домена, состоящего из 440 аминокислотных остатков, О- гликозилированного участка, имеющего 70 аминокислот и С-терминального крахмалсвязывающего домена (100 аминокислот). По данным рентгеноструктурного анализа с разрешением 0,22-0,24 нм, каталитический домен имеет 2 N-гликозилированных участка, причем контакт между N-гликозилированными цепями и полипептидом стабилизируется остатком маннозы с помощью водородной связи или ионизированными молекулами воды, чем и определяется стабильность фермента и возможность образования надмолекулярных структур. Наши эксперименты показывают, что глюкоамилаза из Aspergillus awamori имеет четвертичную структуру, представленную димером из двух субъединиц (М.М. 53,6 кДа). Поверхность О-гликозилированного домена характеризуется наличием маннозы, связанной с Ser-453, Ser-455, Ser-459 и Тhr-457. Углеводные фрагменты участвуют в связывании молекул субстрата и его аналогов и локализации молекул Н2О, которые определяют взаимодействие одиночных звеньев углевода между собой и способствуют повышению стабильности фермента. О-гликозилиро-ванный домен имеет остатки Glу перед и после С-конца, которые представляют собой изгибы,
Страницы
- « первая
- ‹ предыдущая
- …
- 15
- 16
- 17
- 18
- 19
- …
- следующая ›
- последняя »