Биотехнология. Часть 1. Физико-химические свойства ферментов. Ковалева Т.А. - 16 стр.

        Динамика третичных структур белка была рассмотрена в работах М. Карплуса
(1986). Он применил метод молекулярной динамики для определения подвижности
остатков в структуре ингибитора трипсина, выделенного из поджелудочной железы быка.
Сила, действующая на атомы или аминокислотные остатки, определяется по формуле:


        Fi = − � ∆Vij ,                                           (1)
                j

где    Fi - сила, приходящаяся на каждый атом или остаток;
       ∆V -потенциал взаимодействия между i-м и j-м атомами.
         ij
        Для свободных атомов или молекул массой mi, каждая сила, согласно закону
Ньютона, вызывает ускорение     ai :
        Fi = mi × a i                                             (2)

        Оба уравнения решают совместно для всех i атомов при малых значениях
приращения времени. Затем, используя мощные ЭВМ, рассчитывают новые положения
атомов и повторяют все вычисления. Результаты этих расчетов показывают, что
среднеквадратичное отклонение аминокислотного остатка от положения, полученного
методом рентгеноструктурного анализа, составляет 0,1 нм. Это значительная величина (в
масштабе молекулы), которая указывает на то, что молекула белка мобильна и
проницаема для низкомолекулярных веществ.
        Например, молекулы кислорода, очевидно, способны проникать во внутренние
области белка и тушить флуоресценцию большинства остатков триптофана.
        Показано, что по характеру влияния боковой цепи на конформационную свободу
основной      цепи   монопептидного    участка   (−СОH−CαHR−CONH−)      20   природных
аминокислот можно разделить на 4 стереохимических типа: Gly, Ala, Val и Pro. Первый и
последний типы представлены только остатками Gly и Pro, третий - Val и Jle. Все
остальные 16 остатков составляют тип Ala. Это означает, что их основные цепи имеют
близкую конформационную свободу, совпадающую со свободой изолированного остатка
Ala.
        В целом поверхностный слой молекулы более мобилен, чем внутреннее ядро. Так,
значительной подвижностью характеризуются хорошо гидратированные боковые цепи
лизина, а также петли нерегулярной структуры на поверхности белка (до 1 нм). В белках
наблюдается частичная и обратимая деспирализация регулярных остатков за счет
локальных флуктуаций системы водородных связей и других нековалентных воздействий.