Биотехнология. Часть 1. Физико-химические свойства ферментов. Ковалева Т.А. - 14 стр.

     В третичной структуре молекул белка боковые цепи гидрофобных аминокислотных
остатков, образующие внутреннее ядро, не свободны, а достаточно плотно упакованы,
приближаясь к кристаллу. Значение средней плотности упаковки во внутренних областях
рибонуклеазы S примерно равно 0,75, что лежит в пределах, найденных для кристаллов
типичных небольших органических молекул. Например, для кристаллов Gly-Phe-Gly
плотность упаковки равна 0,749. Кристаллы белков содержат большое количество
растворителя (воды), иногда свыше 60% общей массы кристалла, что способствует
динамичности трехмерной структуры. Надо отметить, что в областях, соседних с
активным центром, плотность упаковки снижается, так как более рыхлые области
обладают большей гибкостью и определяют стабильность аминокислотных остатков
активного центра.
     Представление о пространственной организации белковой молекулы не только в
виде целой компактной глобулы, но и в форме нескольких слабо связанных между собой
областей, неоднократно обсуждалось в ряде работ.
     При описании третичной структуры лизоцима выделяют несколько компактных
глобулярных блоков, участвующих в поддержании и формировании трехмерной
структуры доменов, формирующихся из различных отрезков одной и той же
полипептидной цепи. Четкой корреляции между доменной организацией и молекулярной
массой белка не существует. Например, молекулы бактериохлорофилла (∼ 330 остатков),
карбоксипептидазы (∼307) и субтилизина (275) представляют собой цельные глобулы, а
структуры значительно меньших белков лизоцима Т4 (144 остатка) и протеиназы 13 (186)
состоят из двух доменов.
     Различают два вида доменов с непрерывной и прерывистой полипептидной цепью,
из которых наибольшее значение имеют домены с непрерывной цепью. Элементом,
цементирующим структуру домена, является ядро из 8-18 остатков, служащих матрицей
для укладки полипептидной цепи домена и обеспечивающих быструю спонтанную сборку
всей структуры белка. Домены составляют подуровень структурной организации белка на
пути от вторичной к третичной структуре и пространственное оформление достаточно
крупных белковых молекул при биосинтезе белка проходит, вероятно, через стадию
формирования доменов.
     Показано, что третичная структура α-химотрипсина включает два домена, каждый
из   которых    имеет      цилиндрическую   форму,   образованную    шестицепочечной
антипараллельной β-формой. Молекула протеолитического фермента папаина имеет
также 2 домена, каждый из которых образован гидрофобным ядром. В N-концевом домене
ядро содержит два остатка валина, два - изолейцина, один - лейцина; в С-концевом - два