Биотехнология. Часть 1. Физико-химические свойства ферментов. Ковалева Т.А. - 12 стр.

      Образование третичной структуры - процесс кооперативный, основанный на
различных типах нековалентных взаимодействий. Дисульфидные связи не определяют
характер свертывания полипептидной цепи, но стабилизируют конформацию молекулы
после процесса свертывания. Они образуются самопроизвольно, когда вследствие
взаимодействий     боковых         радикалов,   определяющих    правильное    скручивание
полипептидной цепи, соответствующие SH-группы оказываются рядом.
      Глобулярные белки различаются по плотности упаковки третичной структуры и по
содержанию в ней гидратационной воды. Каждая ее молекула способна участвовать в
образовании четырех водородных связей с другими молекулами воды. В результате
возникают протяженные квазикристаллические льдоподобные структуры - додекаэдры,
образованные     молекулами        воды,   соединенными   водородными    связями.    Внутри
додекаэдра образуется полость диаметром около 0,5 нм, в которой могут быть размещены
гидрофобные R-радикалы полипептидной цепи. При этом они оказываются скрытыми от
контакта с окружающей молекулу водой. Необходимо отметить, что уменьшение
поверхности соприкосновения гидрофобных групп с водой облегчает возникновение
между ними гидрофобных “сил” сцепления.
      Главным методом, с помощью которого определяется третичная структура белков,
является рентгеноструктурный анализ кристаллических образцов. Основной вклад в
разработку рентгеноструктурного анализа белков был внесен английской школой
кристаллографов (Дж. Кендрью, М. Перутц, Р. Филипс, Р. Ходжкин и др.). Первым
белком, трехмерная структура которого была изучена Дж. Кендрью, оказался миоглобин.
Его   молекула    состоит     из     153   аминокислотных   остатков,   образующих     одну
полипептидную цепь. К свернутой цепи присоединена порфириновая плоская гемогруппа
с атомом железа в центре, с которым взаимодействует молекула кислорода. 75%
аминокислотных остатков составляют восемь правых α-спиралей, остальные входят в
неупорядоченные участки, причем обрыв α-спиралей в миоглобине происходит, как
правило, вблизи остатков пролина, серина и треонина.
      Молекула напоминает сплющенный у полюсов эллипсоид размером 4,4 х 4,4 х 2,5
нм, α-спиральные участки ее упакованы так, что в целом формируется глобула. В глобуле
имеется внутренняя полость, где помещается гем, атом которого взаимодействует за счет
координационных связей с шестью атомами, каждый из которых отдает электронную пару
его орбиталям. Эти шесть атомов расположены по углам октаэдра. Четыре положения в
координационном многограннике заняты атомами азота порфириновых колец, пятое -
атомом азота имидазольного остатка боковой цепи, шестое - занято атомом кислорода в
оксимиоглобине и остается свободным в дезоксимиоглобине. Помимо координационных