Биотехнология. Часть 1. Физико-химические свойства ферментов. Ковалева Т.А. - 10 стр.

     Внутри белковой глобулы реализуется не менее 90% возможных водородных связей,
соединяющих между собой и с главной цепью множество функциональных групп
боковых цепей аминокислотных остатков (рис. 2).
     Очевидно, последовательность аминокислотных остатков в полимерной цепи
“кодирует” строго определенный тип вторичной и других структур белка. Это означает,
что для молекулы белка существует лишь одно состояние (или их ограниченное число),
когда свободная энергия как функция пространственного строения обнаруживает
минимум своей величины. Для многих белков третичная структура эквивалентна полной
пространственной структуре, причем в этом отношении каждый белок уникален.
Нативная третичная структура находится в динамическом равновесии с другими
возможными конформациями, что зависит от рН, состава и температуры водной среды.
Поскольку гидрофобные R-группы перемежаются с полярными боковыми радикалами
других аминокислот, то для реализации гидрофобных “сил” сцепления необходимо
внедрить некоторые из полярных групп внутрь белковой глобулы. Существенное влияние
на процес формирования третичной структуры оказывают ионогенные R-группы,
особенно аспарагиновой и глутаминовой кислот, аргинина и лизина, для внедрения
которых внутрь белковой молекулы необходимы значительные затраты энергии.
Поскольку ионогенные и неполярные боковые группы не отделены друг от друга в
полипептидных цепях глобулярных белков, можно предположить, что при нормальных
пропорциях аминокислотных остатков число стабильных конформаций ограничено.
Нативные конформации могут быть отобраны в            процессе эволюции. Поэтому
сохраняются те аминокислотные последовательности, обеспечивающие устойчивую
пространственную структуру, которые в кристалле или в растворе с определенными пара-