Биотехнология. Часть 1. Физико-химические свойства ферментов. Ковалева Т.А. - 9 стр.

водорода, что приводит к конкуренции электроотрицательных центров за протоны и создает
основу для инициации конформационных изменений, определяющих биологическую
функциональность белковых молекул.




   ДОМЕНЫ И ИХ РОЛЬ В СТАБИЛИЗАЦИИ ТРЕТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ
ФЕРМЕНТОВ
   В глобулярных белках протяженность участков вторичной структуры ограничена,
так как система водородных связей в воде достаточно уязвима, поскольку и группы NH, и
карбонильные группировки могут взаимодействовать не только между собой, но и с
молекулами воды. К тому же кооперативность водородных связей в рамках отдельного ее
элемента невысока. Устойчивость α-спиралей заметно возрастает при понижении
полярности среды путем добавления органических растворителей. Таким образом
элементы вторичной структуры приобретают устойчивость после объединения их в
компактную    белковую     глобулу   за   счет   повышения   кооперативности   системы
нековалентных взаимодействий. При этом значительная часть полипептидной цепи
оказывается погруженной в среду с полярностью гораздо меньшей, чем у воды, и большее
число внутримолекулярных водородных связей скрыта от воздействий воды.
     Следовательно, вторичная структура как устойчивое образование существует только
в рамках трехмерной и компактной белковой глобулы, образующейся при свертывании
полипептидной цепи в пространстве. Третичная структура - основа функциональности
белка. Поэтому она требует точной пространственной организации больших ансамблей,
формирующих активные центры ферментов, эффекторные центры белков, зоны
связывания с биологически       активными веществами. При рассмотрении связей,
определяющих стабильность третичной структуры, необходимо прежде всего отметить
гидрофобные “силы” сцепления, а также связи между боковыми группами аминокислот и
дисульфидные мостики. При этом выделяют 4 типа взаимодействий (рис. 1).
Третичная структура белковой молекулы определяется свертыванием полипептидной
цепи в компактную трехмерную систему (в случае ферментов это, как правило,
сферическая глобула). Причем полипептидные цепи стремятся свернуться так, чтобы во
внутренней части молекулы спрятать как можно больше гидрофобных боковых цепей
аминокислотных остатков.
     Наряду с этими связями в стабилизации трехмерной структуры участвуют также и
дисульфидные мостики.