Биотехнология. Часть 1. Физико-химические свойства ферментов. Ковалева Т.А. - 7 стр.

структуры, 45 - в β-структуры, 147 - в структуры, которые можно назвать нерегулярными.
α-спирали расположены в левой части молекулы, а β-формы образуют одну из сторон
активного центра, причем 4 цепи параллельны, а три антипараллельны. Правая часть
состоит главным образом из неупорядоченных участков. Она содержит дисульфидный
мостик, находящийся на расстоянии 2,0 нм от атома Zn.
     Фиброин     шелка   Bombuk    mari,    содержащий     44%          глициновых   остатков,
характеризуется наличием антипараллельных складчатых слоев, причем все глициновые
остатки направлены на одну сторону слоя. Кератин и аналогичные белки могут иметь две
конфигурации - α и β-форму. Характерным свойством рентгенограмм α-кератина
являются сильные меридианальные рефлексы, отвечающие расстояниям 0,51 и 0,15 нм.
Этим данным соответствует система α-спиралей, скрученных совместно. Предлагали
различные модели, отличающиеся числом совместно свитых спиралей: семиспиральный
кабель, трехспиральный кабель.

                                                           [α ]
                                                                  280
     Величина оптического вращения кератина пера                  D
                                                                        = −430 соответствует
трехспиральной    структуре,   β-форма     кератина   характеризуется        экваториальными
рефлексами, отвечающими 0,97 и 0,465 нм, меридианальным рефлексом 0,33 нм и
аксимальным рефлексом 0,11 нм. Эти результаты соответствуют складчатому слою или
подобной структуре.
     Наибольшее число различных структур предполагалось для коллагена. В данном
белке около одной трети остатков составляют остатки глицина, пролин и оксипролин -
25%. В коллагене каждые три полипептидные цепи скручены и образуют тройную β-
спираль, причем под влиянием оксипролина это как бы ломаная спираль. Каждая
пептидная цепь коллагена имеет около 1000 аминокислотных остатков. Полная
трехспиральная единица составляет тропоколлаген, причем тропоколлагеновые структуры
уложены в волокнах коллагена ступенчатым образом. Поэтому расстояние между
фибриллами коллагена 60-70 нм.
     Создание количественных методов компьютерного определения вторичных структур,
усложнение методов корреляционного анализа, увеличение количества исследованных
белков с помощью рентгеноструктурного анализа свидетельствуют о несостоятельности
традиционного представления о пространственном строении глобулярных белков как о
наборе регулярных вторичных структур. Такое представление, возникшее в начальный
период структурных исследований ферментов, оказалось справедливым лишь по
отношению к регулярным компонентам фибриллярных белков и ограниченной группе
глобулярных энзимов. Большая группа белковых молекул существенно иррегулярна на