Биотехнология. Часть 1. Физико-химические свойства ферментов. Ковалева Т.А. - 6 стр.

     Показано, что к спиралеобразующим аминокислотным остаткам можно отнести Gln,
Leu, Phe, Ile, Met, Val, Lys, Ala, His, Arg, Ser, к спиралеразрушающим - Asp, Tyr, Gly, Pro,
Cys и к индифферентным - Gln, Trp.
     Таким образом, гидрофобные остатки, как правило, стабилизируют α и β формы.
Почти все короткие гидрофильные и все заряженные аминокислотные остатки
характеризуются дестабилизацией регулярной вторичной структуры, причем изгибы и
петли   обогащены      этими     R-радикалами.     Распределение    гидрофобных      групп,
благоприятствующее формированию α- и β- участка в развернутой цепи, одновременно
обеспечивает их способность встраиваться в компактную глобулу.
     Анализ данных литературы показывает, что макромолекулы белков обладают не
всегда четко выраженной вторичной структурой. Наряду с регулярными участками
полипептидных цепей имеются разнообразные изгибы и петли. Причем два или три
соседних по цепи структурных фрагмента образуют элементарные комплексы.
     При сворачивании протяженных β-структурных участков полипептидной цепи,
когда крайние отрезки ее смыкаются, формируя между собой систему водородных связей,
β-форма утрачивает характер локального образования. Так возникают супервторичные
структуры, энергетически предпочтительные агрегаты вторичных регулярных структур, и
домены, представляющие собой обособленные, состоящие из супервторичных структур,
глобулярные области.
     Суперспирализация может осуществляться приблизительно с равным успехом при
параллельном и антипараллельном направлениях аминокислотных последовательностей.
     В конформациях         глобулярных       белков возможна       реализация 12 видов
супервторичных структур,       составленных   путем двойных и тройных комбинаций α-
спиралей и β-форм. Chotia C. показал, что в изучаемых им белках имеет место лишь 5 из
12 видов супервторичных структур: (αα), (ββ), (βα), (βββ), (βαβ). При этом разделяющие
супервторичные структуры нерегулярные участки, которые, как правило, превосходят по
своей длине упорядоченные фрагменты              полипептидной цепи, не были учтены.
Установлено, что в нативных конформациях            глобулярных белков супервторичные
структуры не обладают какой-либо предпочтительностью перед структурами, состоящими
из одиночных α-спиралей и β-форм и нерегулярных участков.
     Относительное содержание вторичных структур изменяется в очень широких
пределах, причем доля нерегулярных участков оказывается весьма значительной.
Молекула карбоксипептидазы имеет размер 5,0х4,2х3,8 нм и почти сферическую форму.
Общее число аминокислотных остатков - 307. Из них 115 входят в α-спиральные