Биотехнология. Часть 1. Физико-химические свойства ферментов. Ковалева Т.А. - 4 стр.

ОСОБЕННОСТИ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ФЕРМЕНТОВ
   Наличие вторичной, третичной и четвертичной структур определяется первичной
структурой, которая обусловлена, в первую очередь, планарностью пептидной связи, все
четыре атома которой лежат в одной плоскости. Причем связь N-C укорочена по
сравнению с таковой в алифатических аминах (связь в R-NH2 имеет длину l=0,147 нм), что
может свидетельствовать о сопряжении связей N-C и С=О и перекрывании их
электронных оболочек, сопровождаемом сдвигом электронной плотности от N к C.
     В 1957 году Полинг Л. и Кори Р., основываясь на данных рентгеноструктурного
анализа, показали, что вторичная структура белков может быть представлена в виде α-
спирали, γ-спирали и β-структуры (типа скрученного листа).
     α-спираль характеризуется следующими параметрами: высота витка - 0,54 нм,
период идентичности вдоль оси макромолекулы - 2,7 нм, в который входит 18 остатков.
Все пептидные группы соединены между собой водородными связями типа 5→1, при
этом группа С=О i-го остатка связана с N-H (i+4)-го звена. В замыкаемый водородной
связью цикл входит 13 атомов, а диаметр цилиндрической поверхности, на которой
расположены все α-углеродные атомы, - 1,01 нм. Таким образом, в 1 витке α-спирали
находятся 3,6 аминокислотного остатка, причем совмещение остатков происходит при
повороте на 100° и перемещении вдоль оси на 0,15 нм.
     γ-спираль содержит 5,1 остатка на виток с высотой витка 0,5 нм и проекцией остатка
на ось 0,09 нм, имеет водородную связь типа 7→1, которая замыкает кольцо из 19 атомов.
     По модели Полинга Л. и Кори Р. β-структура напоминает складчатый лист,
поддерживается поперечными, межцепочечными водородными связями между С=О и
N−H группами разных полипептидных цепей. В поперечном связывании принимают
участие все пептидные связи и возникает совокупность цепей, образующих слоистую
структуру.   Причем    полипептидные     цепи   в      β-формах   не   имеют   плоской
трансконформации. β-структуры могут образовываться и в отдельных полипептидных
цепях в результате систематических изгибов.
     Были рассмотрены все возможные конформации в минимумах торсионных
потенциалов вращения Сα−N и Сα−С и сделаны выводы, что α-спираль и β-форма
отвечают наиболее предпочтительным ориентациям смежных пептидных групп. При
учете только торсионного потенциала γ-спираль, по оценке Полинга Л. и Кори Р., менее
стабильна, чем β-форма, на 8,4 кДж/моль. В отличие от компактной α-спирали γ-спираль
представляет собой более рыхлую цилиндрическую структуру с отверстием 0,25 нм.