ВУЗ:
Составители:
Рубрика:
разрушающимися при обработке белков избытком восстанавливающего агента
(меркаптоэтанол).
Фенильная боковая цепь фенилаланина и индольное кольцо триптофана также
способны вступать в гидрофобные взаимодействия. Водородный атом азота индольного
кольца может участвовать в образовании водородных связей с другими группами,
локализованными внутри глобулы белка. Пролин-α-аминокислота, содержащая
вторичный амин в пирилидиновом кольце, позволяет полипептидной цепи изгибаться и
складываться.
Ионные группы располагаются главным образом на поверхности белковой молекулы
и сольватированы посредством водородных связей или ион-дипольных связей с
молекулами воды. Эти группы придают поверхности белка положительные или
отрицательные заряды и тем самым обусловливают электростатические свойства белков в
растворе. Иногда ионные группы присутствуют и в неполярных внутренних областях
белковых глобул и между ними возникают электростатические взаимодействия.
Например, в молекуле дезоксигемоглобина такие связи возникают между остатками
аспарагиновой кислоты и аргинина, расположенными в двух различных α-цепях.
Остатки тирозина и цистеина могут быть погружены в гидрофобные внутренние
области белков, поскольку их неионизированные R-радикалы могут участвовать в
гидрофобных взаимодействиях или в образовании водородных связей.
Глицин отличается от других аминокислот отсутствием R-группы, поэтому остатки
глицина могут располагаться как в гидрофобном окружении, так и на поверхности белка.
Причем наличие этого аминокислотного остатка делает полипептидную цепь более
гибкой. Многие реакционно-способные группы часто окружены остатками глицина, что
облегчает доступ субстрата к функциональным группам фермента.
Хотя неполярные алифатические и ароматические аминокислоты формируют
пространственную структуру белков, участвуя во внутренних гидрофобных
взаимодействиях, некоторые R-радикалы этих остатков могут располагаться вблизи
поверхности глобулы. Например, некоторые остатки тирозина, находящиеся на
поверхности белка, взаимодействуют с различными химическими реагентами на
фенольную группу, тогда как другие находятся в гидрофобном окружении внутри
молекулы и потому нереакционноспособны.
Химические возможности функциональных групп белковых аминокислот резко
обогащаются за счет образования пространственно организованных ансамблей -
первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры, обеспечивающих
выполнение свойственных данному белку функций.
разрушающимися при обработке белков избытком восстанавливающего агента
(меркаптоэтанол).
Фенильная боковая цепь фенилаланина и индольное кольцо триптофана также
способны вступать в гидрофобные взаимодействия. Водородный атом азота индольного
кольца может участвовать в образовании водородных связей с другими группами,
локализованными внутри глобулы белка. Пролин-α-аминокислота, содержащая
вторичный амин в пирилидиновом кольце, позволяет полипептидной цепи изгибаться и
складываться.
Ионные группы располагаются главным образом на поверхности белковой молекулы
и сольватированы посредством водородных связей или ион-дипольных связей с
молекулами воды. Эти группы придают поверхности белка положительные или
отрицательные заряды и тем самым обусловливают электростатические свойства белков в
растворе. Иногда ионные группы присутствуют и в неполярных внутренних областях
белковых глобул и между ними возникают электростатические взаимодействия.
Например, в молекуле дезоксигемоглобина такие связи возникают между остатками
аспарагиновой кислоты и аргинина, расположенными в двух различных α-цепях.
Остатки тирозина и цистеина могут быть погружены в гидрофобные внутренние
области белков, поскольку их неионизированные R-радикалы могут участвовать в
гидрофобных взаимодействиях или в образовании водородных связей.
Глицин отличается от других аминокислот отсутствием R-группы, поэтому остатки
глицина могут располагаться как в гидрофобном окружении, так и на поверхности белка.
Причем наличие этого аминокислотного остатка делает полипептидную цепь более
гибкой. Многие реакционно-способные группы часто окружены остатками глицина, что
облегчает доступ субстрата к функциональным группам фермента.
Хотя неполярные алифатические и ароматические аминокислоты формируют
пространственную структуру белков, участвуя во внутренних гидрофобных
взаимодействиях, некоторые R-радикалы этих остатков могут располагаться вблизи
поверхности глобулы. Например, некоторые остатки тирозина, находящиеся на
поверхности белка, взаимодействуют с различными химическими реагентами на
фенольную группу, тогда как другие находятся в гидрофобном окружении внутри
молекулы и потому нереакционноспособны.
Химические возможности функциональных групп белковых аминокислот резко
обогащаются за счет образования пространственно организованных ансамблей -
первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры, обеспечивающих
выполнение свойственных данному белку функций.
