ВУЗ:
Составители:
Рубрика:
РОЛЬ АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ В ФОРМИРОВАНИИ МОЛЕКУЛЫ
БЕЛКА
Вся сложная организация биологических систем основана на способности
кинетически контролировать химические реакции, причем биохимические превращения,
обусловливающие брожение, дыхание, синтез различных соединений, осуществляются с
помощью ферментов-катализаторов белковой природы.
Молекулы белков представляют собой компактную конструкцию из одной или
нескольких полипептидных цепей, которые благодаря дисульфидным мостикам,
водородным и ионным связям, а также гидрофобным взаимодействиям совершенно
определенным образом располагаются в пространстве, т.е. имеют при данных условиях
определенную конформацию. Лишь 20 - 21 тип аминокислот встраиваются в
полипептидную цепь в ходе трансляции, причем в результате реакций
посттрансляционной модификации некоторые из них превращаются в другие
аминокислотные остатки (цистеин - в цистин, серин - в фосфосерин и т.п.).
Аминокислотные остатки с гидрофобными цепями различной геометрии (Ala, Cys,
Glu, Val) позволяют сформировать в белковой молекуле компактное внутреннее ядро,
организовать гидрофобные контакты с лигандами. Глицин выступает в роли связующего
звена в полипептидной цепи, обеспечивая минимальные стерические препятствия при
вращении и размещении соседних групп. Гидрофильные нейтральные аминокислоты (Ser,
Thr, Asp, Gln) участвуют в образовании системы водородных связей, обеспечивая
гидратацию белковой молекулы. Аминокислоты с боковыми цепями, обладающими
кислотными свойствами, обусловливают присутствие отрицательного заряда на
поверхности белка. Серин и треонин способны к образованию эфиров фосфорной и
органических кислот и служат местом присоединения углеводных компонентов в
гликопротеидах. Основные аминокислоты (His, Lys, Arg) участвуют в ионных
взаимодействиях как внутри полипептидных цепей, так и с другими молекулами. Кроме
того, боковая цепь лизина имеет реакционно-способную аминогруппу на конце, и в
нейтральных растворах способна принимать протон. Имидазольная группа гистидина
составляет часть активного центра многих ферментов и может связывать ионы металлов.
Гуанидиниевая группа аргинина в большинстве случаев протонирована и выступает как
центр связывания фосфатных групп. Остатки цистеина открывают возможность участия
белка в окислительно-восстановительных процессах, а также образуют дисульфидные
мостики - дополнительные факторы стабилизации белковой структуры. Образование
цистина приводит к возникновению ковалентных S-S связей между удаленными
участками полипептидной цепи или между двумя полипептидными цепями,
РОЛЬ АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ В ФОРМИРОВАНИИ МОЛЕКУЛЫ
БЕЛКА
Вся сложная организация биологических систем основана на способности
кинетически контролировать химические реакции, причем биохимические превращения,
обусловливающие брожение, дыхание, синтез различных соединений, осуществляются с
помощью ферментов-катализаторов белковой природы.
Молекулы белков представляют собой компактную конструкцию из одной или
нескольких полипептидных цепей, которые благодаря дисульфидным мостикам,
водородным и ионным связям, а также гидрофобным взаимодействиям совершенно
определенным образом располагаются в пространстве, т.е. имеют при данных условиях
определенную конформацию. Лишь 20 - 21 тип аминокислот встраиваются в
полипептидную цепь в ходе трансляции, причем в результате реакций
посттрансляционной модификации некоторые из них превращаются в другие
аминокислотные остатки (цистеин - в цистин, серин - в фосфосерин и т.п.).
Аминокислотные остатки с гидрофобными цепями различной геометрии (Ala, Cys,
Glu, Val) позволяют сформировать в белковой молекуле компактное внутреннее ядро,
организовать гидрофобные контакты с лигандами. Глицин выступает в роли связующего
звена в полипептидной цепи, обеспечивая минимальные стерические препятствия при
вращении и размещении соседних групп. Гидрофильные нейтральные аминокислоты (Ser,
Thr, Asp, Gln) участвуют в образовании системы водородных связей, обеспечивая
гидратацию белковой молекулы. Аминокислоты с боковыми цепями, обладающими
кислотными свойствами, обусловливают присутствие отрицательного заряда на
поверхности белка. Серин и треонин способны к образованию эфиров фосфорной и
органических кислот и служат местом присоединения углеводных компонентов в
гликопротеидах. Основные аминокислоты (His, Lys, Arg) участвуют в ионных
взаимодействиях как внутри полипептидных цепей, так и с другими молекулами. Кроме
того, боковая цепь лизина имеет реакционно-способную аминогруппу на конце, и в
нейтральных растворах способна принимать протон. Имидазольная группа гистидина
составляет часть активного центра многих ферментов и может связывать ионы металлов.
Гуанидиниевая группа аргинина в большинстве случаев протонирована и выступает как
центр связывания фосфатных групп. Остатки цистеина открывают возможность участия
белка в окислительно-восстановительных процессах, а также образуют дисульфидные
мостики - дополнительные факторы стабилизации белковой структуры. Образование
цистина приводит к возникновению ковалентных S-S связей между удаленными
участками полипептидной цепи или между двумя полипептидными цепями,
