Биотехнология. Часть 1. Физико-химические свойства ферментов. Ковалева Т.А. - 8 стр.

большинстве своих локальных участков. Представление о том, что у гетерогенной
полипептидной   цепи   наиболее    компактными,    энергетически   предпочтительными
оказываются только регулярные структуры, не подкрепляется какими-либо физическими
соображениями, противоречат экспериментальным данным и результатам теоретического
конформационного анализа. У белков, характеризующихся нерегулярным расположением
вдоль полипептидной цепи боковых радикалов, масса которых составляет 2/3 массы всей
молекулы, пространственные структуры с регулярными формами не могут во всех случаях
обеспечить максимальное число внутримолекулярных контактов и поэтому не могут быть
всегда самыми стабильными. Сложнейшая система взаимодействий боковых цепей
специфична для каждой природной аминокислотной последовательности ответственна за
практически беспредельное многообразие трехмерных структур белковых молекул и их
динамических конформационных свойств. В настоящее время изучены трехмерные
структуры нескольких сотен белков, среди которых большинство состоит в основном из
нерегулярных участков, а ряд белков (тРНК-синтетаза, агглютинин и др.) вообще их не
содержит. Входящие в белки вторичные структуры сильно искажены и лишь весьма
условно могут быть отнесены к регулярным. В среднем, менее 50% аминокислотных
остатков оказываются включенными во вторичные, условно регулярные структуры (∼ 30% -
в α-спирали, ∼ 20% - β-участки). Также не отвечает известным фактам утверждение о
доминирующей роли водородных связей в стабилизации α-спиралей и β-структур.
Полипептидные цепи могут принимать вытянутую конформацию с образованием
водородных связей между участками одной и той же цепи или находиться в одной из
нескольких спиральных форм. Иногда данный белок принимает то одну, то другую
конформацию. Довольно характерным примером такого рода служит α-спиральный белок с
низким содержанием серы, входящий в состав волос. При растягивании волос α-спирали
раскручиваются и переходят в β-конформацию, причем вместо водородных связей внутри
одной и той же цепи образуются водородные связи между цепями. В глобулярных белках
происходит соответствующая перестройка системы водородных связей и гидрофобных
взаимодействий между боковыми группами. Одни конформации, термодинамически
возможные для глобулярного белка, более устойчивы, чем другие, и обычно белковая
молекула   принимает   одну   из   наиболее   энергетически   выгодных   конформаций.
Конформационные изменения в белках, по-видимому, облегчаются тем, что некоторые
группы, взаимодействующие за счет водородных связей, находятся преимущественно во
внутренней гидрофобной области молекулы белка. Обычно все “внутренние” атомы
водорода, определяющие возможность образования водородных связей, взаимодействуют с
донором электронов. Однако, как правило, таких групп больше, чем доступных атомов