Биотехнология. Часть 1. Физико-химические свойства ферментов. Ковалева Т.А. - 13 стр.

связей с железом положение порфириновых колец стабилизируется гидрофобными
взаимодействиями с большим числом гидрофобных остатков, как бы выстилающих
полость, в которой эти кольца расположены.
        Лизоцим куриных яиц имеет одну полипептидную цепь из 129 аминокислотных
остатков, молекула - в форме эллипсоида размером 4,5 х 3,0 х 3,0 нм. Высокая
стабильность фермента обеспечивается наличием 4 дисульфидных мостиков, между двумя
половинами      молекулы    находится   “щель”,   в   которой   происходит   связывание
олигосахаридов. Стенки “щели” образованы, в основном, боковыми цепями неполярных
аминокислот, обеспечивающих связывание гидрофобных структур субстрата, но
включают также и полярные R-радикалы, которые способны образовывать водородные
связи с ациламинными и гидроксильными группами субстрата. Размер “щели” позволяет
разместиться 6 остаткам моносахаридов. К настоящему времени использование
современной компьютерной технологии совместно с новейшими физико-химическими
методами     исследования   позволило   расшифровать    трехмерную    пространственную
структуру более 2000 белков.
        Характеризуя третичную структуру белков, следует отметить, что на поверхности
молекулы распределение зарядов у разных белков может быть достаточно однородным,
так как области чередующихся положительных и отрицательных зарядов обладают
меньшей энергией, чем кластеры. Однако распределение зарядов в кластерной форме
встречается довольно часто и определяет выполнение биологических функций. Так,
молекула цитохрома с имеет на своей поверхности положительно заряженные R-радикалы
лизина в виде кластеров. Глутаминовая и аспарагиновая кислоты формируют кластеры
отрицательного заряда, представляющие собой центры взаимодействия с партнерами по
дыхательной цепи. Кольца ароматических остатков гембелка окаймляют канал, по
которому электрон транспортируется к гему и обратно. Таким образом, распределение
зарядов на поверхности молекулы способствует связыванию различных лигандов,
приводя к предпочтительным ориентациям в сильных электрических полях.
        Необходимо подчеркнуть, что резкой границы между гидрофобным ядром и
поверхностным слоем молекулы не существует. Нередко возникают на поверхности
гидрофобные участки: в олигомерных белках контакты между субъединицами могут быть
достаточно стабильными и иметь частично гидрофобную поверхность, необходимую для
взаимодействия с другими субъединицами. Это особенно характерно для структуры
мембранных белков или липопротеидов, а также для белков, совершенно нерастворимых в
воде.