Программа итогового государственного экзамена по направлению 511600 - "Прикладные математика и физика". - 35 стр.

UptoLike

Рубрика: 

Денатурация ДНК как переход спираль-клубок. Природа кооперативности. Профиль
плавления. Факторы, определяющие профиль перехода спираль-клубок в гомогенных и
гетерогенных химических структурах. Энтальпия и энтропия перехода. Свободная энергия
стабилизации нативной структуры.
д) Ренатурация ДНК. Условия ренатурации. Зависимость ре-
натурации от гомогенности препарата.
е) Молекулярная гибридизация ДНК. Обнаружение гибридных ДНК с помощью
тяжелой метки в градиенте плотности хлористого цезия. Установление сходства
нуклеотидной последовательности цепей ДНК путем молекулярной гибридизации.
Гибридизация РНКДНК.
4. Макромолекулярная структура РНК.
а) Сходство и отличие конформационных свойств РНК и ДНК:
б) Одноцепочечность РНК. Спирализация А РНК (вторичная структура).
Внутрицепочечные комплементарные взаимодействия. Длина и количество спиральных
участков. Неканонические типы спаривания оснований. Петли в спиралях. Температурное
разрушение ("плавление") спиралей; профили плавления; зависимость от дефектности и
длины спиралей.
в) Проблема взаимодействий между спиральными участками.
Структурные домены в РНК.
5.Однотяжевая ДНК и двутяжевая РНК вирусного происхождения.
III. СТРУКТУРА И СВОЙСТВА БЕЛКОВ
1. Первичная структура белков.
а) Аминокислотные остатки - мономеры белковых цепей. Различные типы аминокислот
и их строение. Пептидная связь. Полипептидная цепь.
б) Выделение белков и пептидов. Фракционное осаждение. Ионообменная
хроматография. Биоспецифическая (аффинная) хроматография. Гель-фильтрация.
Изоэлектрофокусирование в градиенте сахарозы.
в) Проверка гомогенности препаратов белков. Аналитическое
ультрацентрифугирование. Диск-электрофорез. Электрофорез в полиакриламидном геле с
додецилсульфатом. Изоэлектрофокусирование в полиакриламидном геле. Определение N- и
С-концевых аминокислотных остатков.
г) Определение аминокислотной последовательности. Гидролитическое расщепление
белка с помощью протеолитических ферментов. Секвенатор.
2. Пространственная структура белков.
а) Основные типы конформаций дипептидной единицы. Стерические карты
Рамачандрана и потенциальные карты дипептида. Спираль -, α-спираль, p-спираль,
полипролиновая спираль, β-структура, β-изгибы.
б) Вторичная структура белков. Спиральные и β-структурные
участки в глобулярных белках. Изогнутость β-структурных слоев в глобулярных белках
(правопропеллерность). Связь вторичной структуры с аминокислотной
последовательностью. Основные положения стереохимической теории вторичной структуры
глобулярных белков. Статистические закономерности в распределении аминокислотных
остатков в спиральных, β-структурных и нерегулярных участках
глобулярных белков.
Экспериментальные методы изучения вторичной структуры белков. Оптические методы.
Кривые циркулярного дихроизма. Оптическое вращение. Инфракрасная спектроскопия,
ЯМР-спектроскопия.
в) Третичная структура белков. Природа сил, стабилизирующих трехмерную структуру
белка. Гидрофобные взаимодействия. Солевые и водородные связи. Ван-дер-ваальсовы
взаимодействия. Рентгеноструктурный анализ глобулярных белков. Дифракция
рентгеновских лучей на кристаллической решетке. Структурный
фактор. Методы
Денатурация ДНК как переход спираль-клубок. Природа кооперативности. Профиль
плавления. Факторы, определяющие профиль перехода спираль-клубок в гомогенных и
гетерогенных химических структурах. Энтальпия и энтропия перехода. Свободная энергия
стабилизации нативной структуры.
     д) Ренатурация ДНК. Условия ренатурации. Зависимость ре-
натурации от гомогенности препарата.
     е) Молекулярная гибридизация ДНК. Обнаружение гибридных ДНК с помощью
тяжелой метки в градиенте плотности хлористого цезия. Установление сходства
нуклеотидной последовательности цепей ДНК путем молекулярной гибридизации.
Гибридизация РНКДНК.

4. Макромолекулярная структура РНК.
     а) Сходство и отличие конформационных свойств РНК и ДНК:
     б) Одноцепочечность РНК. Спирализация А РНК (вторичная структура).
Внутрицепочечные комплементарные взаимодействия. Длина и количество спиральных
участков. Неканонические типы спаривания оснований. Петли в спиралях. Температурное
разрушение ("плавление") спиралей; профили плавления; зависимость от дефектности и
длины спиралей.
     в) Проблема взаимодействий между спиральными участками.
Структурные домены в РНК.
5.Однотяжевая ДНК и двутяжевая РНК вирусного происхождения.

                      III. СТРУКТУРА И СВОЙСТВА БЕЛКОВ

1. Первичная структура белков.
      а) Аминокислотные остатки - мономеры белковых цепей. Различные типы аминокислот
и их строение. Пептидная связь. Полипептидная цепь.
      б) Выделение белков и пептидов. Фракционное осаждение. Ионообменная
хроматография.     Биоспецифическая     (аффинная)     хроматография.  Гель-фильтрация.
Изоэлектрофокусирование в градиенте сахарозы.
      в)     Проверка       гомогенности      препаратов      белков.    Аналитическое
ультрацентрифугирование. Диск-электрофорез. Электрофорез в полиакриламидном геле с
додецилсульфатом. Изоэлектрофокусирование в полиакриламидном геле. Определение N- и
С-концевых аминокислотных остатков.
      г) Определение аминокислотной последовательности. Гидролитическое расщепление
белка с помощью протеолитических ферментов. Секвенатор.
2. Пространственная структура белков.
      а) Основные типы конформаций дипептидной единицы. Стерические карты
Рамачандрана и потенциальные карты дипептида. Спираль -, α-спираль, p-спираль,
полипролиновая спираль, β-структура, β-изгибы.
      б) Вторичная структура белков. Спиральные и β-структурные
участки в глобулярных белках. Изогнутость β-структурных слоев в глобулярных белках
(правопропеллерность).      Связь     вторичной      структуры     с    аминокислотной
последовательностью. Основные положения стереохимической теории вторичной структуры
глобулярных белков. Статистические закономерности в распределении аминокислотных
остатков в спиральных, β-структурных и нерегулярных участках глобулярных белков.
Экспериментальные методы изучения вторичной структуры белков. Оптические методы.
Кривые циркулярного дихроизма. Оптическое вращение. Инфракрасная спектроскопия,
ЯМР-спектроскопия.
      в) Третичная структура белков. Природа сил, стабилизирующих трехмерную структуру
белка. Гидрофобные взаимодействия. Солевые и водородные связи. Ван-дер-ваальсовы
взаимодействия. Рентгеноструктурный анализ глобулярных белков. Дифракция
рентгеновских лучей на кристаллической решетке. Структурный фактор. Методы