Программа итогового государственного экзамена по направлению 511600 - "Прикладные математика и физика". - 36 стр.

определения фаз структурных амплитуд белковых кристаллов. Изоморфные замещения.
Основные структурные характеристики глобулярных белков с известной пространственной
структурой. Компактность формы. Наличие плотноупакованных гидрофобных ядер и
полярной оболочки. Доменная структура. Пространственные структуры молекул
миоглобина, лизоцима, цитохрома, рибонуклеазы, химитрипсина.
     г) Четвертичная структура белков. Типы взаимодействий между субъединицами в
олигомерных белках на примере молекулы гемоглобина. Симметричные олигомерные
структуры из тождественных субъединиц. Структуры инсулина, лактатдегидрогеназы.
Биологические преимущества крупного белка, составленного из субъединиц, перед крупным
мономерным белком: меньшая вероятность ошибок при биосинтезе; возможность
регуляторных взаимодействий.
     д) Фибриллярные белковые структуры. Фиброин шелка, кератин, коллаген, миозин.

3. Денатурация белков. Разрушение нативной конформации белков изменением
температуры, рН, обраработкой мочевиной, гуанидинхлоридом. Действие детергентов,
спиртов, электролитов.
4. Самоорганизация пространственной структуры белковых молекул. Формирование
пространственной структуры белковой молекулы - процесс, определяемый только ее
первичной структурой. Опыты Анфинсена по ренатурации молекулы рибонуклеазы.
Влияние солей, субстратов на скорость ренатурации белков. Ускорение ренатурации белка в
присутствии других глобулярных белков.
5. Некоторые функции белков.
     а) Классификация белков, основанная на их биологической функции. Ферменты,
трансферные белки, запасные белки, сократительные белки, защитные белки крови, токсины,
гормоны, структурные белки.
     б) Трансферные белки. Гемоглобин. Механизм его взаимодействия с молекуляами
кислорода.
     в) Защитные белки крови. Иммуноглобулины. Их структура.
Иммунная реакция. Видовая специфичность.
     г) Сократительные белки. Миозин, актин, тропомиозин.Флагеллин. Динеин, тубулин.
АТФазная      активность    актомиозинового     комплекса.     Структура     мышечных
волокон.Представление о механизме мышечного сокращения. Модель скользящих нитей.
     д) Ферменты. Классификация ферментов. Коферменты и витамины. Кинетика
ферментативных реакций. Уравнения Михаэлиса-Ментен и Бриггса-Холдейна. Зависимость
скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата, кофактора, рН и
температуры. Определение активационных параметров.
     е) Функционирование ферментов. Активные центры ферментов. Строение
субстратсвязывающих участков (трипсин, химотрипсин, эластаза). Объяснение субстратной
специфичности ферментов. Представление о строении активного центра и механизме
действия ферментов (лизоцим, карбоксипептидаза, химотрипсин и др.). Индуцированные
изменения конформации субстрата и фермента.
     ж) Регуляция ферментативной активности. Ингибирование. Активация путем
химической (ферментативной) модификации. Превращение зимогена в энзим,
фосфорилирование, аленилирование.
     з) Аллостерическая регуляция активности ферментов. Аллостерические белки и их
биологическая роль. Значение четвертичной структуры белков. Аллостерические модели
Кошланда и Моно, Уаймана, Шанже. Строение и аллостерические свойства аспартат-
карбоамилтрансферазы. Регуляция по принципу обратной связи. Особенности кинетики
реакций с участием аллостерических ферментов.
     и) Изоферменты. Четвертичная структура изоферментов (лактатдегидрогеназа).
Изоферментная регуляция метаболизма на примере изоферментов лактатдегидрогеназы.
к) Полиферментные комплексы. Пируватдегидрогеназный комплекс.