Витамины и коферменты. Смирнов В.А - 14 стр.

UptoLike

13
Следует также иметь в виду, что в проявлении каталитического дей-
ствия ферментов большую роль играют различные неорганические ио-
ны, например К
+
, Zn
2+
, Mg
2+
и др. В большинстве случаев катионы ме-
таллов взаимодействуют с апоферментной частью молекулы фермента,
при этом структура фермента меняется таким образом, что собственно и
формируется его активный центр. Такие ионы хотя и активируют фер-
мент, но не входят в состав его активного центра. Известны ферменты,
например карбоангидраза, в которых катионы металлов (в данном слу-
чае Zn
2+
) входят в состав активного центра. В любом случае такие неор-
ганические ионы, необходимые для проявления каталитической актив-
ности ферментов, называют кофакторами.
Коферменты обладают как минимум двумя функциональными
группами или реакционноспособными участками, обуславливающи-
ми специфическое связывание с апоферментом с одной стороны и с
субстратом с другой. Известны десятки органических соединений,
выполняющих функции коферментов. Эти вещества, как правило, со-
держат системы сопряженных π-связей и (или) гетероатомы. Многие
коферменты включают в качестве структурного компонента остаток
молекулы витамина (коферментные формы витаминов).
По способам взаимодействия с апоферментом различают раство-
римые коферменты и простетические группы.
Растворимый кофермент присоединяется к молекуле фермента во
время реакции, химически изменяется и затем снова освобождается. Пер-
воначальная форма растворимого кофермента регенерируется во второй,
независимой реакции. Поскольку такие же стадии взаимодействия прохо-
дит и субстрат, некоторые авторы называют растворимые коферменты ко-
субстратами. Однако этот термин неоправдан, поскольку субстрат взаимо-
действует в реакции данного типа лишь с определенным ферментом (суб-
стратная специфичность ферментов), в то время как растворимый кофер-
мент взаимодействует с широким кругом ферментов данного класса.
Простетической группой называют кофермент, который прочно
связан с апоферментом (обычно ковалентными связями) и во время
реакции постоянно находится в активном центре фермента. После ос-