Металлы в живых организмах. Улахович Н.А - 21 стр.

UptoLike

21
комплекса может изменяться в зависимости от того, какой из
участников этого взаимодействия выступает в роли мостика (E-M-L,
E-L-M, M-E-L). В рассматриваемом случае, ион металла связан только
с лигандом и участвует в каталитическом процессе не взаимодействуя
непосредственно с ферментом.
2. Комплексы, в которых ион металла либо полностью (рис.4.1,
путь II а), либо частично (рис.4.1, путь II b) связывает лиганд.
Существование комплексов ферментметалллиганд доказано с
помощью методов ЯМР (для пируваткиназы), ренгеноструктурного
анализа (для карбоксипептидазы) и инфракрасной спектроскопии (для
карбоангидразы).
Комплексы ферментметалллиганд с мостиковым металлом
образуются по меньшей мере двумя путями:
где L - соответствующий лиганд.
Возможен и третий путь, когда не связанный с ферментом ион
металла проявляет значительное сродство к лиганду:
Во всех мостиковых комплексах, представленных на рис.4.1 (путь
II) ионы металлов могут участвовать в ферментативном катализе,
либо являясь единственным связующим звеном между ферментом и
лигандом (путь II а), либо участвуя в образовании более сложного
мостика (путь II b). Во всех случаях представленных на этом рисунке
(путь II) ион металла, благодаря своим координационным свойствам,
играет важную роль во взаимодействии белка с лигандом.
3. Комплексы, где в качестве моcтика выступает фермент (т.е. ион
металла и лиганд взаимодействуют с ферментом по разным местам)
(рис.4.1, путь III). В результате такого взаимодействия изменяются
свойства каталитического центра фермента или центра связывания
лиганда. Роль мостика между металлом и лигандом в таких случаях
играет фермент. Такой тип комплексов характерен, например, для
глутаминсинтетазы и других синтетаз.
комплекса может изменяться в зависимости от того, какой из
участников этого взаимодействия выступает в роли мостика (E-M-L,
E-L-M, M-E-L). В рассматриваемом случае, ион металла связан только
с лигандом и участвует в каталитическом процессе не взаимодействуя
непосредственно с ферментом.
    2. Комплексы, в которых ион металла либо полностью (рис.4.1,
путь II а), либо частично (рис.4.1, путь II b) связывает лиганд.
Существование комплексов фермент – металл – лиганд доказано с
помощью методов ЯМР (для пируваткиназы), ренгеноструктурного
анализа (для карбоксипептидазы) и инфракрасной спектроскопии (для
карбоангидразы).
    Комплексы фермент – металл – лиганд с мостиковым металлом
образуются по меньшей мере двумя путями:




    где L - соответствующий лиганд.
    Возможен и третий путь, когда не связанный с ферментом ион
металла проявляет значительное сродство к лиганду:



     Во всех мостиковых комплексах, представленных на рис.4.1 (путь
II) ионы металлов могут участвовать в ферментативном катализе,
либо являясь единственным связующим звеном между ферментом и
лигандом (путь II а), либо участвуя в образовании более сложного
мостика (путь II b). Во всех случаях представленных на этом рисунке
(путь II) ион металла, благодаря своим координационным свойствам,
играет важную роль во взаимодействии белка с лигандом.
     3. Комплексы, где в качестве моcтика выступает фермент (т.е. ион
металла и лиганд взаимодействуют с ферментом по разным местам)
(рис.4.1, путь III). В результате такого взаимодействия изменяются
свойства каталитического центра фермента или центра связывания
лиганда. Роль мостика между металлом и лигандом в таких случаях
играет фермент. Такой тип комплексов характерен, например, для
глутаминсинтетазы и других синтетаз.

                                 21