Металлы в живых организмах. Улахович Н.А - 22 стр.

    Каталитическая     активность   ферментов,    являющаяся    их
важнейшей характеристикой, может существенно различаться в
зависимости от типа взаимодействия ионов металлов с ферментами.
Поэтому изучение влияния ионов металлов на активность ферментов
имеет не только большое практическое значение, но и теоретическое.
К сожалению, не всегда удается установить, какой из представленных
механизмов реализуется в каждом конкретном случае, поскольку
возможно и одновременное взаимодействие ионов металлов с
ферментом по нескольким механизмам. Наибольшее значение в
регуляции активности ферментов, по-видимому, имеют те ионы,
которые способны включаться в этапы биосинтеза и биоразрушения,
усиливающие или угнетающие активность ферментов (выполняя роль
активаторов или ингибиторов) и не являющиеся их обязательной
составной частью.
    Каталитическую активность ферментов в присутствии металлов
оценивают чаще всего по изменению скорости ферментативной
реакции. С этой целью определяют изменение концентрации субстрата
или продуктов реакции во времени. В качестве аналитического
сигнала, чаще всего используют оптическую плотность или потенциал
окисления (восстановления).

       4.2.2. Ингибирующее действие некоторых металлов

    Большинство      процессов     ингибирования    ферментативной
активности негативно сказываются на процессах жизнедеятельности.
Молекулярный механизм ингибирующего действия ионов металлов на
каталитическую активность ферментов установить достаточно трудно.
Металл может конкурировать с субстратом за места связывания в
активном центре. В то же время он может взаимодействовать с
различными группами белковой молекулы, находящимися вне
активного центра, но влияющим на каталитические функции
фермента, т.е. связываться с аллостерическим центром фермента.
    Ингибирующее действие ионов металлов на молекулу фермента
может быть обусловлено образованием сульфидов как с цистеином,
входящим в состав ферментов, так и с продуктами распада. Если
остаток цистеина входит в структуру активного центра фермента или
ответственен за поддержание соответствующей конформации
белковой молекулы, то модификация его тиольных групп

                                22