Металлы в живых организмах. Улахович Н.А - 24 стр.

UptoLike

ВУЗ: 

КФУ | Казань

Составители: 

Рубрика: 

24
Однако в присутствии ионов Pb
2+
, Hg
2+
, Zn
2+
, Ag
+
, если их
концентрация в реакционной среде превышает 10
-3
моль/л, наступает
необратимая денатурация фермента. Для ионов Cu
2+
, Ni
2+
, Cd
2+
, Co
2+
во всем исследованном интервале концентраций (10
-7
– 10
-3
моль/л) не
наблюдалось такого ингибирования, после которого фермент нельзя
было бы реактивировать. Можно предположить, что в данном случае
имеет место обратимое неспецифическое ингибирование. Из этого
примера следует, что действие ионов металлов на каталитическую
активность не всегда можно трактовать однозначно и их влияние
имеет весьма сложный характер.
Ингибирующее действие на
каталитическую активность бычьей
РНКазы усиливается в следующем ряду: Ba
2+
≈ Sr
2+
≈ Ca
2+
< Mg
2+
<<
Mn
3+
< Fe
2+
< Co
2+
< Ni
2+
< Pb
2+
< Cd
2+
< Zn
2+
<< Cu
2+
<< Hg
2+
. Как
видно, наибольшую ингибирующую активность проявляют катионы
Hg
2+
, Cu
2+
, Zn
2+
. Катионы семейства железа (Mn
2+
, Fe
2+
, Co
2+
, Ni
2+
)
являются слабыми ингибиторами, а катионы Ba
2+
, Sr
2+
и Ca
2+
вообще
не проявляют ингибирующего влияния.
Использование констант ингибирования для оценки
ингибирующей способности катионов металлов некорректно по
нескольким причинам:
1) из-за отсутствия у катионов металлов строго выраженной
избирательности, т.е. из-за возможности их
взаимодействия с различными по электронному влиянию
группами активных центров ферментов;
2) из-за сложной зависимости характера ингибирования
ферментов катионами металлов от концентрации металла;
3) из-за способности катионов металлов вступать в реакции
комплексообразования не только с ферментами, но и с их
субстратами.
Для оценки ингибирующей силы катионов был введен показатель
W, равный сумме электростатической (Z
2
/r) и приведенной
ковалентной (Е -
Δ
Н) характеристик:
W = Z
2
/r + (E -
Δ
H),
где Z - заряд иона, r - радиус иона, Е - потенциал
ионизации первого и второго электронов,
Δ
Н - энергия гидратации
катиона. 
    Однако в присутствии ионов Pb2+, Hg2+, Zn2+, Ag+, если их
концентрация в реакционной среде превышает 10-3 моль/л, наступает
необратимая денатурация фермента. Для ионов Cu2+, Ni2+, Cd2+, Co2+
во всем исследованном интервале концентраций (10-7 – 10-3 моль/л) не
наблюдалось такого ингибирования, после которого фермент нельзя
было бы реактивировать. Можно предположить, что в данном случае
имеет место обратимое неспецифическое ингибирование. Из этого
примера следует, что действие ионов металлов на каталитическую
активность не всегда можно трактовать однозначно и их влияние
имеет весьма сложный характер.
    Ингибирующее действие на каталитическую активность бычьей
РНКазы усиливается в следующем ряду: Ba2+ ≈ Sr2+ ≈ Ca2+ < Mg2+ <<
Mn3+ < Fe2+ < Co2+ < Ni2+ < Pb2+ < Cd2+ < Zn2+ << Cu2+ << Hg2+. Как
видно, наибольшую ингибирующую активность проявляют катионы
Hg2+ , Cu2+, Zn2+. Катионы семейства железа (Mn2+, Fe2+, Co2+, Ni2+)
являются слабыми ингибиторами, а катионы Ba2+, Sr2+ и Ca2+ вообще
не проявляют ингибирующего влияния.
    Использование      констант     ингибирования    для     оценки
ингибирующей способности катионов металлов некорректно по
нескольким причинам:
        1) из-за отсутствия у катионов металлов строго выраженной
            избирательности,     т.е.   из-за   возможности       их
            взаимодействия с различными по электронному влиянию
            группами активных центров ферментов;
        2) из-за сложной зависимости характера ингибирования
            ферментов катионами металлов от концентрации металла;
        3) из-за способности катионов металлов вступать в реакции
            комплексообразования не только с ферментами, но и с их
            субстратами.
    Для оценки ингибирующей силы катионов был введен показатель
W, равный сумме электростатической (Z2/r) и приведенной
ковалентной (Е - ΔН) характеристик:

                        W = Z2/r + (E - ΔH),

    где Z - заряд иона, r - радиус иона, Е - потенциал
ионизации первого и второго электронов, ΔН - энергия гидратации
катиона.

                                 24

Страницы