Металлы в живых организмах. Улахович Н.А - 26 стр.

UptoLike

26
свидетельствует об образовании комплекса ферментметалл).
Ингибирование носит аллостерический характер. Ионы Zn
2+
также
являются ингибиторами данного фермента. Спектральные данные
свидетельствуют об одинаковом характере конформационных
изменений фермента в области связывания субстрата, вызываемых
катионами Cu
2+
и Zn
2+
.
Катионы Zn
2+
ингибируют и поли(АДФ-рибозо)полимеразу из
головного мозга крыс. При концентрации Zn
2+
, равной 1.25× 10
-4
моль/л, ферментативная активность полностью подавляется.
Связывание сульфгидрильных групп полимеразы с ионами Zn
2+
вызывает изменение ферментативной активности, причем эффект
ингибирования обратим.
Ионы Cd
2+
в концентрации 1× 10
-4
мкг/мл ингибируют также
пероксидазу хрена. На каталитическую активность пероксидазы
оказывают ингибирующее действие и катионы Hg
2+
в концентрации
5× 10
-13
- 5× 10
-8
моль/л. Падение активности пероксидазы наблюдается
также в присутствии Bi
3+
в интервале концентраций (2-10)×10
-4
мкг/мл.
При больших концентрациях Bi
3+
скорость реакции практически не
меняется.
Протеиндисульфидредуктаза из печени быка катализирует
тиолдисульфидный обмен между глутатионом и инсулином, а также
обладает способностью реактивировать произвольно окисленную
рибонуклеазу. Активность данного фермента подавляется ионами
Cu
2+
и Hg
2+
.
Большое число металлов влияет на активность
ацетилхолинэстеразы (АХЭ) эритроцитов человека в широком
диапазоне концентраций солей цинка(II), меди(II), железа(II),
кобальта(II) и никеля(II). Эти соли являются обратимыми
конкурентными ингибиторами АХЭ. Исключение составляет хлорид
марганца(II), который вообще не влияет на активность АХЭ.
Ингибирующее действие в первом приближении прямо
пропорционально концентрации соответствующего металла.
Зависимость степени ингибирования АХЭ солями от величины рН
позволяет сделать вывод о том, что ингибиторами активности АХЭ
являются гидроксокомплексы типа МОН
+
.
Кальций занимает особое место в ряду металлов. Для него
характерно, скорее, активирующее, а не ингибирующее действие.
свидетельствует об образовании комплекса фермент – металл).
Ингибирование носит аллостерический характер. Ионы Zn2+ также
являются ингибиторами данного фермента. Спектральные данные
свидетельствуют об одинаковом характере конформационных
изменений фермента в области связывания субстрата, вызываемых
катионами Cu2+ и Zn2+.
    Катионы Zn2+ ингибируют и поли(АДФ-рибозо)полимеразу из
головного мозга крыс. При концентрации Zn2+, равной 1.25× 10-4
моль/л, ферментативная активность полностью подавляется.
Связывание сульфгидрильных групп полимеразы с ионами Zn2+
вызывает изменение ферментативной активности, причем эффект
ингибирования обратим.
    Ионы Cd2+ в концентрации 1× 10-4 мкг/мл ингибируют также
пероксидазу хрена. На каталитическую активность пероксидазы
оказывают ингибирующее действие и катионы Hg2+ в концентрации
5× 10-13 - 5× 10-8 моль/л. Падение активности пероксидазы наблюдается
также в присутствии Bi3+ в интервале концентраций (2-10)×10-4 мкг/мл.
При больших концентрациях Bi3+ скорость реакции практически не
меняется.
    Протеиндисульфидредуктаза из печени быка катализирует
тиолдисульфидный обмен между глутатионом и инсулином, а также
обладает способностью реактивировать произвольно окисленную
рибонуклеазу. Активность данного фермента подавляется ионами
Cu2+ и Hg2+.
    Большое         число     металлов     влияет    на    активность
ацетилхолинэстеразы (АХЭ) эритроцитов человека в широком
диапазоне концентраций солей цинка(II), меди(II), железа(II),
кобальта(II) и никеля(II). Эти соли являются обратимыми
конкурентными ингибиторами АХЭ. Исключение составляет хлорид
марганца(II), который вообще не влияет на активность АХЭ.
Ингибирующее         действие    в    первом    приближении     прямо
пропорционально         концентрации     соответствующего     металла.
Зависимость степени ингибирования АХЭ солями от величины рН
позволяет сделать вывод о том, что ингибиторами активности АХЭ
являются гидроксокомплексы типа МОН+.
    Кальций занимает особое место в ряду металлов. Для него
характерно, скорее, активирующее, а не ингибирующее действие.


                                  26