Металлы в живых организмах. Улахович Н.А - 25 стр.

    Большая ингибирующая активность катионов Zn2+, Cu2+ и Hg2+
определяется, главным образом, ковалентными характеристиками. У
катионов    семейства      железа    (Mn2+,   Fe2+,  Co2+  и   Ni2+)
электростатические характеристики сопоставимы с аналогичными
характеристиками катионов         Zn2+, Cu2+, Hg2+, однако значения
приведенных ковалентных характеристик в 2-3 раза ниже. Эти
катионы проявляют слабую ингибирующую способность. У катионов
Ba2+, Ca2+, Mg2+ и Sr2+ значения электростатических и особенно
приведенных ковалентных характеристик ниже, чем у Zn2+, Cu2+, Hg2+.
Экспериментальные данные показывают, что эти катионы в
концентрациях 10-4 - 10-2 моль/л не ингибируют РНКазу.
    Редкоземельные элементы (РЗЭ) (Pr, Nb, Sm, Eu, Tb, Er, Tu, Yb)
также влияют на каталитическую активность неорганических
пирофосфатаз из пекарских дрожжей и кишечной палочки. При
исследовании зависимости скорости индикаторной реакции от
концентрации РЗЭ в интервале 10-5 – 10-1 мкг/мл установлено, что все
ионы оказывают ингибирующее действие на каталитическую
активность обоих ферментов. При этом ингибирующее действие
разных РЗЭ проявляется в различных диапазонах концентраций.
Наиболее эффективным ингибитором пирофосфатаз оказался Pr3.
Ингибирующее действие РЗЭ понижается при переходе от празеодима
к иттербию, т.е. с уменьшением ионного радиуса РЗЭ. Механизм
ингибирования неорганической            пирофосфатазы празеодимом
соответствует полному конкурентному ингибированию. Константа
ингибирования, характеризующая устойчивость комплекса фермент –
ингибитор, свидетельствует о том, что ионы Pr3+ образуют с
пирофосфатазой более устойчивый каталитически неактивный
комплекс, чем ионы Eu3+ .
    Часто рассматривают влияние ионов металлов на каталитическую
активность ферментов только качественно, отмечая лишь наличие
соответствующего эффекта и область концентраций, в которой он
проявляется. Например, известно, что ионы Cu2+ вызывают
уменьшение каталитической активности глутаматдегидрогеназы
печени быка (величина I50 равна 2× 10-6 моль/л). При концентрации
ионов Cu2+, равной 1× 10-5 моль/л и выше, остаточная активность
составляет 8-10% от исходной. Уменьшение активности объясняется
прямым взаимодействием катиона меди с глутаматдегидрогеназой
(спектр поглощения глутаматдегидрогеназы в присутствии Cu2+

                                 25