Металлы в живых организмах. Улахович Н.А - 29 стр.

глицерофосфатдегидрогеназу. Они способны взаимодействовать как с
элетронодонорными аминокислотными остатками, так и с атомами
азота пептидных связей, не обязательно входящими в состав активного
центра фермента. Из этого следует, что не все катионы Са2+,
взаимодействующие с ферментом, играют одинаковую роль в
поддержании его активности. Часть из них, вступая в реакцию с
аминокислотными остатками, расположенными вдали от активного
центра фермента, может не только не проявлять активирующего
действия, но, наоборот, вызвать ингибирующий эффект.
     Совместное присутствие в растворе нескольких катионов
металлов даже близкой природы (Са, Мg) оказывают неоднозначное
действие на активность исследуемого фермента. Один из ионов может
либо усиливать действие, оказываемое другим (т.е. проявлять
синергизм), либо ослаблять его действие. Чаще всего синергизм
проявляют ионы Са2+ и Mg2+. Например, предварительная инкубация
киназы фосфорилазы с данными ионами в течение короткого времени
приводит к семикратному увеличению каталитической активности.
По-видимому, катионы Са2+ и Mg2+ при совместном присутствии
повышают степень взаимодействия этой киназы с гликолем.
     В присутствии ионов Mg2+ катион кальция ингибирует
креатинкиназу. Очевидно, креатинкиназа связывает ионы Са2+ и Mg2+
разными участками, поскольку Mg2+ не препятствует тормозящему
действие кальция даже при добавлении его в 100-кратном избытке по
отношению к Са2+.
     На каталитическую активность нативной ХЭ и иммобилизованной
бутирилхолинэстеразы        влияют      катионы     щелочных      и
щелочноземельных металлов. Он стимулируют холинэстеразную
активность на 30-60%. Этот эффект может быть вызван тем, что
вблизи активного центра ХЭ расположена анионная группа, которая
препятствует взаимодействию фермента с субстратом. Добавление
солей указанных металлов приводит к связыванию этой группы
ионами     металлов-активаторов     ХЭ,    что   создает   наиболее
благоприятные условия для образования комплекса Михаэлиса.
Оказалось, что чем больше радиус и заряд иона металла-активатора,
тем меньшая концентрация его необходима для блокирования
анионной группы ХЭ.
     Катионы Са2+ активируют бутирилхолинэстеразу. В присутствии
Са2+ возрастает максимальная скорость реакции, а величина константы

                                29