Металлы в живых организмах. Улахович Н.А - 31 стр.

UptoLike

ВУЗ: 

КФУ | Казань

Составители: 

Рубрика: 

31
кобальта(II) обычно увеличиваются примерно в 10 раз по сравнению с
их раздельным добавлением.
Ионы Mg
2+
и Со
2+
связываются различными участками
глюкозоизомеразы и по-разному влияют на ее активность. Поэтому
механизм активирования изомеризации глюкозы этими ионами
различен. Активирование ионами Mg
2+
неконкурентный характер, а
ионами Со
2+
– синергетический. При совместном же применении
ионов Mg
2+
и Со
2+
характер активации смешанный. При
неконкурентном активировании глюкоза и ионы магния связываются с
ферментом независимо друг от друга, образуя активный мостиковый
тройной комплекс (рис.4.1, путь II). Небольшое значение константы
указывает на высокую стабильность активного тройного комплекса
(Mg
2+
– E – S) и активированного фермента (Mg
2+
- E) и
незначительную величину константы скорости их распада на
исходный фермент и фермент-субстратный комплекс (ES). Таким
образом, основное количество глюкозоизомеразы при активировании
ее ионами магния связано в тройной комплекс Mg
2+
– E – S.
Активирование ионами кобальта(II), как отмечалось выше, имеет
синергетический характер. Ионы Со
2+
, связываясь с молекулой
глюкозоизомеразы, увеличивают сродство фермента к глюкозе. Кроме
того, комплекс ES гораздо быстрее реагирует с ионами Со
2+
, чем
свободный фермент.
Основная роль ионов Со
2+
в этом случае заключается не столько в
активировании фермента, сколько в придании его четвертичной
структуре устойчивой к термоинактивации конформации. Кроме того,
возникающая конформация облегчает присоединение глюкозы даже в
отсутствие Mg
2+
, а в его присутствии ускоряет и образование
мостикового тройного комплекса. В результате этого скорость
изомеризации возрастает.
Процессы активации иммобилизованной ХЭ в присутствии ионов
щелочноземельных металлов активации зависят от многих факторов:
концентрации субстрата, рН среды, активности иммобилизованного
фермента (т.е. способа иммобилизации), концентрации активатора,
времени инкубации, порядка действия субстрата и активатора на
иммобилизованную ХЭ. Максимальный активирующий эффект
наблюдается в области рН 8.95 – 9.05. Чем меньше каталитическая
активность иммобилизованной ХЭ, тем большая концентрация ионов
металлов необходима для создания активирующего эффекта. 
кобальта(II) обычно увеличиваются примерно в 10 раз по сравнению с
их раздельным добавлением.
    Ионы Mg2+ и Со2+ связываются различными участками
глюкозоизомеразы и по-разному влияют на ее активность. Поэтому
механизм активирования изомеризации глюкозы этими ионами
различен. Активирование ионами Mg2+ неконкурентный характер, а
ионами Со2+ – синергетический. При совместном же применении
ионов Mg2+ и Со2+ характер активации смешанный. При
неконкурентном активировании глюкоза и ионы магния связываются с
ферментом независимо друг от друга, образуя активный мостиковый
тройной комплекс (рис.4.1, путь II). Небольшое значение константы
указывает на высокую стабильность активного тройного комплекса
(Mg2+ – E – S) и активированного фермента (Mg2+ - E)              и
незначительную величину константы скорости их распада на
исходный фермент и фермент-субстратный комплекс (ES). Таким
образом, основное количество глюкозоизомеразы при активировании
ее ионами магния связано в тройной комплекс Mg2+ – E – S.
Активирование ионами кобальта(II), как отмечалось выше, имеет
синергетический характер. Ионы Со2+, связываясь с молекулой
глюкозоизомеразы, увеличивают сродство фермента к глюкозе. Кроме
того, комплекс ES гораздо быстрее реагирует с ионами Со2+, чем
свободный фермент.
    Основная роль ионов Со2+ в этом случае заключается не столько в
активировании фермента, сколько в придании его четвертичной
структуре устойчивой к термоинактивации конформации. Кроме того,
возникающая конформация облегчает присоединение глюкозы даже в
отсутствие Mg2+, а в его присутствии ускоряет и образование
мостикового тройного комплекса. В результате этого скорость
изомеризации возрастает.
    Процессы активации иммобилизованной ХЭ в присутствии ионов
щелочноземельных металлов активации зависят от многих факторов:
концентрации субстрата, рН среды, активности иммобилизованного
фермента (т.е. способа иммобилизации), концентрации активатора,
времени инкубации, порядка действия субстрата и активатора на
иммобилизованную ХЭ. Максимальный активирующий эффект
наблюдается в области рН 8.95 – 9.05. Чем меньше каталитическая
активность иммобилизованной ХЭ, тем большая концентрация ионов
металлов необходима для создания активирующего эффекта.

                                31

Страницы