Составители:
Рубрика:
Х и м и ч е с к а я к и н е т и к а
195
Свою активность ферменты проявляют при строго определенном значении
pH среды. Например, для уже упоминавшегося пепсина оптимальное значение
pH составляет 1,5–2,0.
Ферментативный каталитический процесс обусловлен способностью к
взаимным синхронным изменениям структур
фермента и субстрата (суб-
страт
– вещество на которое воздействует фермент). Эти изменения связа-
ны с конформаццией
1
взаимодействующих макромолекул.
Специфичность взаимодействия фермента и субстрата определяется прици-
пом ключ–замок [1]. Подобно ключу, отпирающему определенный замок, фер-
мент оказывает каталитическое действие на определенный субстрат. Одна из
причин такой специфичности фермента заключается в том, что в белковой мо-
лекуле фермента каталитические функции выполняют отдельные небольшие
участки –
активные центры, представляющие собой ориентированные в про-
странстве функциональные группы в основном белковых молекул. Структура
активного центра может возникнуть в процессе сближения молекул фермента и
субстрата.
Активные центры способны к избирательной адсорбции молекул субстрата,
в результате чего образуется единый комплекс, внутри которого происходит
химическая реакция между ферментом и субстратом. Возникновение в ком-
плексе своеобразной микрофазы с параметрами (диэлектрическая проницае-
мость, полярность и др.), отличными от параметров среды, способствует уско-
рению химической реакции. Процесс завершается десорбцией продуктов реак-
ции и регенерацией активных центров для новых каталитических актов. Боль-
шое число активных центров способствует протеканию каталитического про-
цесса в большой массе субстрата.
Действие всех факторов
обусловлено и геометрическим соответствием
структур активного центра фермента и самого субстрата (ключ–замок).
Простейшая схема ферментативной реакции может быть изображена сле-
дующим образом:
1
2
1
k
k
k
E
SESEP
−
⎯⎯→
+⎯⎯→+
←⎯⎯
,
(
)
2.437
где
112
,,kk k
−
– константы скорости реакции. В соответствии с
(
)
2.437 фермент
E обратимо реагирует с субстратом S с образованием комплекса
E
S , который
распадается на продукты реакции Р и исходный фермент Е.
Применение квазиравновесного приближения (см. 2.2.1.5.В) к схеме
(
)
2.437 , что возможно при условии
21
kk
−
, с учетом уравнения материально-
го баланса
0EEES
cc c
=
− ,
1
Коформациями называют энергетически неравноценные формы макромолекул (в данном
случае фермента и субстрата), возникающие при повороте мономерных звеньев без разрыва
химических связей.
Страницы
- « первая
- ‹ предыдущая
- …
- 193
- 194
- 195
- 196
- 197
- …
- следующая ›
- последняя »
