Составители:
Рубрика:
7
нов. Каждая ткань характеризуется достаточно строгим набором, строением и со-
отношением типов коллагена [9]. Результаты исследований подтверждают пред-
ставление о специфической локализации IV типа коллагена в базальных мембра-
нах кожи, сосудов, клубочков и канальцев почек, альвеол. До 90% коллагена гиа-
линовых хрящей составляют коллагены II типа; X тип выявляется в основном в
местах перехода хряща в костную ткань. В капсуле суставов коллагены представ-
лены главным образом коллагеном I типа, в синовиальной оболочке – I и III ти-
пов, в сосудах – IV, V, VI и VII типов. С наличием V типа коллагена на поверх-
ности эндотелия сосудов связывают атромбогенные свойства сосудистой стенки,
поскольку в отличие от других типов коллагенов он не вызывает агрегации тром-
боцитов. Кожные структуры содержат в основном коллаген I и III типов. Интер-
стициальный коллаген в большинстве органов представлен коллагеном двух ти-
пов – I и III. Наиболее распространены коллагены I – IV типов, а коллагены V –
XII типов – минорны. Количество коллагена I типа может достигать 90% от обще-
го коллагена организма, а коллаген V типа составляет не более 10% в конкретной
ткани, и он же по своей химической структуре занимает промежуточное положе-
ние между интерстициальными коллагенами и коллагенами базальной мембраны
и ассоциирован с белками обеих групп. В ряде исследований утверждается, что
разные типы коллагенов совместно существуют в тканях, образуя кофибриллы
[10]. Синтез и распад коллагеновых белков многоэтапны и сложны. Синтезируют-
ся они клетками мезенхимального происхождения: фибробластами (коллагены І,
ІІІ, VІ типов), хондробластами (коллаген ІІ типа), остеобластами и хондроцитами
(коллагены типов VІІІ, ІX, X), клетками гладкой мускулатуры (коллаген V типа),
эпителиальными и эндотелиальными клетками (коллагены ІV и VІІІ типов) и под-
чиняются общим законам синтеза гликопротеидов [11]. Один и тот же тип клетки
в состоянии синтезировать одновременно несколько коллагенов или изменять их
спектр под влиянием внешних воздействий [12]. Основным фактором в процессе
деградации коллагена и его освобождения из тканей является действие коллагена-
зы. Продукты деградации коллагена и цитокины активируют синтез фибробла-
стами коллагеназы, а α - и γ - интерфероны и кортикостероиды оказывают про-
тивоположное действие. Активаторами самой коллагеназы являются плазмин,
калликреин, сериновые протеазы, а ингибиторами – α-2-макроглобулин и β-1-
антиколлагеназа [13]. Тест, позволяющий судить об обмене коллагена, основан на
определении гидроксипролина в биологических жидкостях, так как 12-14% ами-
нокислотных остатков коллагена представлены гидроксипролином. Однако дан-
ная аминокислота содержится и в С-1-субкомпоненте комплемента (5% от обще-
го состава аминокислот), в таком же количестве – в пропептидах проколлагена и в
меньших количествах – в эластине и ацетилхолинэстеразе, что в известной степе-
ни может искажать получаемые результаты, тем более, что тест дает представле-
ние об обмене коллагенов в целом без учета их типоспецифической принадлеж-
ности [14].
Изучение структуры и процессинга коллагенов проводится при исследовании
биологических жидкостей (моча, сыворотка), тканей (хрящ, кость, кожа) и куль-
туры кожных фибробластов. В моче с помощью метода хроматографии и элек-
трофореза проводится анализ экскретируемых коллагеновых пептидов, а опреде-
ление зрелых сшивок коллагена (гидроксилизилпиридолин и лизилпиридолин) – с
использованием высокоэффективной жидкостной хроматографии. В сыворотке
крови проводится определение N-терминального пропептида коллагена ІІІ типа
(pN-ІІІ).
В отличие от многих наследственных болезней обмена (фенилкетонурия, муко-
висцидоз, талассемии и др.), характеризующихся преимущественным накоплени-
Страницы
- « первая
- ‹ предыдущая
- …
- 5
- 6
- 7
- 8
- 9
- …
- следующая ›
- последняя »
