Основы химии биологически активных веществ. Галкина И.В. - 53 стр.

      ферменты способны катализировать около 1000 реакций в секунду. Без
      катализаторов реакции протекали бы в миллионы раз медленнее. Например, одна
      молекула каталазы за 1 секунду при температуре тела способна разложить на
      воду и кислород около 600 000 молекул пероксида водорода!

       Первоначально – на заре биохимии - ферментам давали названия, образуемые
путем добавления окончания – аза к названию субстрата, на который данный фермент
действует. Так, ферменты, гидролизующие крахмал (амилон), были названы амилазами;
ферменты, гидролизирующие жиры (липос), - липазами; ферменты, гидролизующие
белки (протеины), - протеиназами. Позднее ферментам, катализирующим сходные по
типу реакции, стали давать название, указывающее тип соответствующей реакции –
дегидрогеназы, оксидазы, декарбоксилазы, ацилазы и т.д.
       На сегодняшний день известно примерно 2000 ферментов. Разработанная система
классификации учитывает реакционную и субстратную специфичности ферментов.
       Номенклатура, введенная Международным биохимическим союзом (IUB), на
первый взгляд кажется сложной и громоздкой, но зато она является однозначной.
Главный ее принцип состоит в том, что ферменты называют и классифицируют в
соответствии с типом катализируемой химической реакции и ее механизмом.
Необходимо отметить, что реакции и ферменты, которые их катализируют,
подразделяются на шесть классов, в каждом из которых имеется несколько подклассов
(от 4-х до 13-ти) и каждый фермент имеет кодовый номер по классификации ферментов
(КФ), состоящий из четырех цифр. Первая цифра указывает на принадлежность к
одному из шести главных классов. Следующие две определяют подкласс и подподкласс,
а последняя цифра номер фермента в данном подподклассе.
       Например, лактатдегидрогеназа имеет номер КФ 1.1.1.27 (класс 1,
оксидоредуктазы; подкласс 1.1, донор электрона – СН-ОН; подподкласс 1.1.1, акцептор
– НАДФ+, то есть окисленной формы никотинамидадениндинуклеотидфосфата).
       В каждом из шести главных классов объединены ферменты, обладающие
одинаковой реакционной специфичностью. Очень важно, что эта строгая
классификация ферментов, учитывает особенности реакций, ускоряемых этими
биокатализаторами.
       1 класс - оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные
реакции - перенос электронов или атома водорода;
       2 класс – трансферазы переносят ту или иную функциональную группу от одной
молекулы к другой;
       3 класс – гидролазы также участвуют в переносе групп, однако акцептором здесь
всегда является молекула воды - гидролиз;
       4 класс – лиазы катализируют расщепление или образование химических
соединений, при этом образуются или исчезают двойные связи по негидролитическому
механизму
       5 класс – изомеразы перемещают группы в пределах молекулы без изменения
общей брутто-формулы субстрата - перестройка каркаса молекул – изомеризация
(взаимопревращения оптических, геометрических и позиционных изомеров).
       6 ласс – лигазы (синтазы) катализируют соединение двух молекул –
энергозависимые реакции присоединения и поэтому их действие сопряжено с
гидролизом нуклеозидтрифосфата (чаще всего АТФ). В этот класс включены ферменты,
катализирующие реакции, в ходе которых образуются связи С-О, C-S, C-N, и C-C.
       Особенно хорошо изучены на сегодняшний день методом рентгеноструктурного
анализа металлосодержащие ферменты, которых насчитывается около 30 % от всех
известных ферментов. Например, Zn входит в состав активных центров более 100
ферментов:

                                        53