Практикум по биологии (специальности 02804 (013600) - "Геоэкология", 02802 (013400) - "Природопользование"). Иванова Е.Ю. - 69 стр.

                                  69
     9. Транспортная — перенос О2, ВЖК, липидов, стероидов, витаминов,
лекарственных веществ осуществляют различные фракции белков крови.
     10. Сократительная — в работе мышц участвуют белки: актин,
миозин, тропонин и тропомиозин.
     11. Обезвреживающая — при отравлениях солями| тяжелых металлов
(свинец, медь, цинк и др.) и алкалоидами противоядием являются белки
(особенно молочных продуктов).
     12. Опорная (механическая) — прочность соединительной, хрящевой
и костной ткани за счет белков — коллагена, эластина, фибронектина.
     13. Создание биопотенциалов мембран и клеток и внутренней
мембраны митохондрий.
     14. Энергетическая — 1 г белка, окисляясь до конечных продуктов —
мочевины, углекислого газа и воды, дает 4,1 ккал энергии.
     Простые пептиды состоят из нескольких аминокислотных остатков,
полипептиды составлены несколькими тысячами остатков. Белковая
молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей.
     Каждому белку свойственна своя особая геометрическая форма, или
конформация. При описании трехмерной структуры белков рассматривают
обычно четыре разных уровня организации.
     Под    первичной     структурой     белка    понимают    число   и
последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептидными
связями в полипептидной цепи. В организме человека свыше 10000
различных белков, и все они построены из одних и тех же 20 стандартных
аминокислот. Аминокислотная последовательность белка определяет его
биологическую функцию. В свою очередь эта аминокислотная
последовательность       однозначно       определяется     нуклеотидной
последовательностью ДНК. Замена одной-единственной аминокислоты в
молекулах данного белка может резко изменить его функцию.
     Для всякого белка характерна помимо первичной еще и определенная
вторичная структура. Обычно белковая молекула напоминает растянутую
пружину. Это так называемая а-спираль, стабилизируемая множеством
водородных связей, возникающих между находящимися поблизости друг
от друга СО- и NH-группами. Атом водорода NH-группы одной
аминокислоты образует такую связь с атомом кислорода СО-группы
другой аминокислоты, отстоящей от первой на четыре аминокислотных
остатка (считая вдоль цепи назад). Рентгеноструктурный анализ показал,
что на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотного остатка.
Полностью фибриллярную структуру имеет белок кератин, составляющий
основу волос, ногтей, шерсти, перьев и рогов. Его твердость игибкость
зависит от количества дисульфидных мостиков между соседними
полипептидными цепями.
      Теоретически все СО- и NH-группы могут участвовать в образовании
водородных связей, так что а-спираль - это очень устойчивая, а потому и
весьма распространенная конформация. Но аминокислота пролин вообще
не способна образовывать водородную связь.Тем не менее, большинство