ВУЗ:
Составители:
Рубрика:
70
белков существует в глобулярной форме, в которой имеются также
участки В -слоя и участки с нерегулярной структурой . Объясняется это тем ,
что образованию водородных связей препятствует наличие некоторых
аминокислотных остатков , дисульфидных мостиков между различными
участками одной цепи.
Складчатый слой (В-слой ) состоит из ряда полипептидных цепей ,
вытянутых сильнее, чем цепи с конформацией а - спирали, которые
уложены параллельно, но соседние цепи по своему направлению
противоположны одна другой (антипараллельны ). Они соединены друг с
другом при помощи водородных связей , возникающих между С = О - и NH-
группами одной цепи и NH- и С =О -группами соседних цепей , т.е.
структура тоже весьма стабильна. Такую конформацию имеет белок шелка
фиброин , который обладает очень высокой прочностью на разрыв, не
растяжим , но очень гибок .
Еще один способ организации полипептидных цепей встречается у
белка коллагена. Он состоит из трех полипептидных цепей , свитых вместе
в тройную спираль. Такой белок также невозможно растянуть.
У большинства белков полипептидные цепи свернуты особым
образом в компактную глобулу. Способ свертывания полипептидных
цепей глобулярных белков называется третичной структурой. Третичная
структура поддерживается связями трех типов - ионными, водородными и
дисульфидными, а также гидрофобными взаимодействиями. В
количественном отношении наиболее важны именно гидрофобные взаимо-
действия; белок при этом свертывается таким образом , чтобы его
гидрофобные боковые цепи были скрыты внутри молекулы, т.е. защищены
от соприкосновения с водой , а гидрофильные боковые цепи, наоборот,
выставлены наружу.
Многие белки с особо сложным строением состоят из нескольких
полипептидных цепей , удерживаемых в молекуле вместе за счет
гидрофобных взаимодействий , а также при помощи водородных и ионных
связей . Способ совместной упаковки и укладки этих полипептидных цепей
называют четвертичной структурой белка. Четвертичная структура
имеется, например, у гемоглобина. Его молекула состоит из четырех
отдельных полипептидных цепей двух разных типов : из двух а-цепей и
двух В -цепей .
Электрические свойства белков
Молекулы белков несут значительное число положительных и
отрицательных электрических зарядов . Поэтому белки, подобно
аминокислотам , обладают амфотерными свойствами, и каждый из них
характеризуется своей особой изоэлектрической точкой . В этой
изоэлектрической точке суммарный заряд белка равен нулю . При
значениях рН ниже его изоэлектрической точки белок несет суммарный
положительный заряд, а при значениях рН , превышающих его
70 белков существует в глобулярной форме, в которой имеются также участки В-слоя и участки с нерегулярной структурой. Объясняется это тем, что образованию водородных связей препятствует наличие некоторых аминокислотных остатков, дисульфидных мостиков между различными участками одной цепи. Складчатый слой (В-слой) состоит из ряда полипептидных цепей, вытянутых сильнее, чем цепи с конформацией а-спирали, которые уложены параллельно, но соседние цепи по своему направлению противоположны одна другой (антипараллельны). Они соединены друг с другом при помощи водородных связей, возникающих между С=О- и NH- группами одной цепи и NH- и С=О-группами соседних цепей, т.е. структура тоже весьма стабильна. Такую конформацию имеет белок шелка фиброин, который обладает очень высокой прочностью на разрыв, не растяжим, но очень гибок. Еще один способ организации полипептидных цепей встречается у белка коллагена. Он состоит из трех полипептидных цепей, свитых вместе в тройную спираль. Такой белок также невозможно растянуть. У большинства белков полипептидные цепи свернуты особым образом в компактную глобулу. Способ свертывания полипептидных цепей глобулярных белков называется третичной структурой. Третичная структура поддерживается связями трех типов - ионными, водородными и дисульфидными, а также гидрофобными взаимодействиями. В количественном отношении наиболее важны именно гидрофобные взаимо- действия; белок при этом свертывается таким образом, чтобы его гидрофобные боковые цепи были скрыты внутри молекулы, т.е. защищены от соприкосновения с водой, а гидрофильные боковые цепи, наоборот, выставлены наружу. Многие белки с особо сложным строением состоят из нескольких полипептидных цепей, удерживаемых в молекуле вместе за счет гидрофобных взаимодействий, а также при помощи водородных и ионных связей. Способ совместной упаковки и укладки этих полипептидных цепей называют четвертичной структурой белка. Четвертичная структура имеется, например, у гемоглобина. Его молекула состоит из четырех отдельных полипептидных цепей двух разных типов: из двух а-цепей и двух В-цепей. Электрические свойства белков Молекулы белков несут значительное число положительных и отрицательных электрических зарядов. Поэтому белки, подобно аминокислотам, обладают амфотерными свойствами, и каждый из них характеризуется своей особой изоэлектрической точкой. В этой изоэлектрической точке суммарный заряд белка равен нулю. При значениях рН ниже его изоэлектрической точки белок несет суммарный положительный заряд, а при значениях рН, превышающих его
Страницы
- « первая
- ‹ предыдущая
- …
- 68
- 69
- 70
- 71
- 72
- …
- следующая ›
- последняя »