Сборник заданий для выполнения СРС по биологической химии - 9 стр.

UptoLike

ВУЗ: 

ВСГУТУ | Улан-Удэ

Составители: 

Рубрика: 

А. Назовите класс фермента, катализирующего
данную реакцию.
Б. С участием какого кофермента протекает данная
реакция?
В. Рассчитайте удельную активность фермента, если
за 20 с. в результате реакции с участием 1 мг.
Фермента при оптимальных условиях (рН 8,0, 37
0
С)
получается 25 мкмоль оксалоацетата.
9. Активность ферментов в присутствии ингибиторов может
быть снижена. Укажите причину этого, выбрав один
наиболее правильный и полный ответ.
1. Взаимодействие ингибитора с
функциональными группами аминокислот активного
центра.
2. Взаимодействие ингибитора с
функциональными группами аминокислот вне
активного центра.
3. Конформационные изменения молекул
фермента.
4. Уменьшение количества фермент-субстратного
комплекса.
5. Взаимодействие ингибитора с
функциональными группами аллостерического
центра.
Ответ обоснуйте.
10. Выберите возможные причины конформационных
изменений, приводящих к активации аллостерических
ферментов.
1. Химическая модификация фермента
2. Гидролиз пептидных связей
3. Взаимодействие пространственно удаленных
участков фермента.
4. Разрыв связей между субъединицами
5. Кооперативное взаимодействие субъединиц.
Ответ обоснуйте.
11. Амилаза – тканеспецифический фермент поджелудочной
железы, участвующий в процессе пищеварения.
А. Какую реакцию катализирует амилаза? Приведите
схему реакции.
Б. К какому классу относится данный фермент?
12. В таблице представлены данные, характеризующие
зависимость скорости ферментативной реакции (V) от
концентрации субстрата (S)
S,M
V, мкµ/мин
1*10
-6
2*10
-5
1*10
-4
1*10
-3
20
32
39
40
Используя данные таблицы, нарисуйте график зависимости
скорости реакции от концентрации субстрата. Найдите
приблизительное значение V
макс
и К
.m
.
13. При длительном приеме сульфаниламидов и антибиотиков
у человека может возникнуть гиповитаминоз В
6
. Чем это
обусловлено?
1. Нарушением включения витамина в кофермент.
2. Недостатком витамина в пище.
3. Нарушением всасывания витамина.
4. Подавлением микрофлоры кишечника.
14. Изобразите в виде графиков зависимость скорости реакции,
катализируемой гексокиназой, от концентрации субстратов
– глюкозы (К
м
= 0,04 мМ) и фруктозы (К
м
= 1,5 мМ), - если
считать V
макс
одинаковой (10 мМ/мин).
гексокиназа
Гексоза + АТФ АДФ + гексозо-6-
фосфат. 
         А. Назовите класс фермента, катализирующего                   Ответ обоснуйте.
         данную реакцию.                                     11. Амилаза – тканеспецифический фермент поджелудочной
         Б. С участием какого кофермента протекает данная        железы, участвующий в процессе пищеварения.
         реакция?                                                   А. Какую реакцию катализирует амилаза? Приведите
         В. Рассчитайте удельную активность фермента, если          схему реакции.
         за 20 с. в результате реакции с участием 1 мг.             Б. К какому классу относится данный фермент?
         Фермента при оптимальных условиях (рН 8,0, 37 0С)   12. В таблице представлены данные, характеризующие
         получается 25 мкмоль оксалоацетата.                     зависимость скорости ферментативной реакции (V) от
9. Активность ферментов в присутствии ингибиторов может          концентрации субстрата (S)
    быть снижена. Укажите причину этого, выбрав один
    наиболее правильный и полный ответ.                                  S,M                   V, мкµ/мин
         1. Взаимодействие           ингибитора          с              1*10-6                     20
         функциональными группами аминокислот активного                 2*10-5                     32
         центра.                                                        1*10-4                     39
         2. Взаимодействие           ингибитора          с              1*10-3                     40
         функциональными группами аминокислот вне
         активного центра.                                       Используя данные таблицы, нарисуйте график зависимости
         3. Конформационные       изменения       молекул        скорости реакции от концентрации субстрата. Найдите
         фермента.                                               приблизительное значение Vмакс и К.m.
         4. Уменьшение количества фермент-субстратного       13. При длительном приеме сульфаниламидов и антибиотиков
         комплекса.                                              у человека может возникнуть гиповитаминоз В6. Чем это
         5. Взаимодействие           ингибитора          с       обусловлено?
         функциональными      группами    аллостерического          1. Нарушением включения витамина в кофермент.
         центра.                                                    2. Недостатком витамина в пище.
         Ответ обоснуйте.                                           3. Нарушением всасывания витамина.
10. Выберите возможные причины конформационных                      4. Подавлением микрофлоры кишечника.
    изменений, приводящих к активации аллостерических        14. Изобразите в виде графиков зависимость скорости реакции,
    ферментов.                                                   катализируемой гексокиназой, от концентрации субстратов
         1. Химическая модификация фермента                      – глюкозы (Км = 0,04 мМ) и фруктозы (Км = 1,5 мМ), - если
         2. Гидролиз пептидных связей                            считать Vмакс одинаковой (10 мМ/мин).
         3. Взаимодействие пространственно удаленных                                  гексокиназа
          участков фермента.                                    Гексоза + АТФ                               АДФ + гексозо-6-
         4. Разрыв связей между субъединицами                   фосфат.
         5. Кооперативное взаимодействие субъединиц.

Страницы