Цитогенетический мониторинг. Калаев В.Н - 46 стр.

UptoLike

Составители: 

Рубрика: 

46
Пероксидаза (К.Ф . 1.11.1.7) гемсодержащий фермент, который ис-
пользует пероксид водорода в качестве акцептора электрона в катализе ря -
да окислительно-восстановительных реакций. Пероксидаза катализирует
следующую реакцию:
АН
2
+ Н
2
О
2
А + 2Н
2
О.
Большинство субстратов пероксидазы относится к токсическим со-
единениям . Пероксидаза при их окислении проявляет обезвреживающую
функцию. Пероксидаза фермент коричневого цвета, молекулярная масса
его равна 44 кДа . Это глобулярный белок диаметром 50 Ǻ . Пероксидаза
сложный белок, состоит из простетической группы гемина и апобелка .
Апобелок состоит из полипептидной и углеводной цепочек. Полипептид -
ная цепь включает в себя 300 аминокислотных остатков.
С помощью различных физико-химических методов выделяют от 7
до 20 изоферментов пероксидазы. Набор их зависит от возраста ткани. Пе-
роксидаза была обнаружена в цитоплазме, клеточной стенке, хромосомах и
ядрышках растительных клеток. Таким образом, в клетке фермент нахо-
дится в свободном (активном) и связанном (неактивном) состояниях . Счи-
тают, что связанные формы фермента являются своеобразным запасным
фондом клетки, который может использоваться в экстремальных условиях,
вероятно, для разрушения и окисления самих ксенобиотиков. Активность
пероксидазы является удобным индикатором для выявления газодымового
стресса . Так, промышленные кислые газы и аммиак вызывают активацию
терминальных оксидаз, но более достоверно пероксидаз. Более чувстви-
тельные к газам виды растений (а это виды с повышенной фотосинтетиче-
ской активностью) обладают повышенной пероксидазной активностью в
чистых условиях. У этих же видов загрязнения вызывают, как правило, и
большую степень активации фермента. Следовательно, для индикации за -
грязнения воздуха следует использовать эффекты оксидаз, а в качестве
биоиндикаторов следует использовать виды с потенциально высоким фо-
тосинтезом и активностью ферментов.
Причина активации пероксидазы вредными газами, как и многими
экстремальными воздействиями, еще недостаточно ясна. Под влиянием
вредных газов обнаружено увеличение числа свободных изоформ перок-
сидазы за счет освобождения ионно- и ковалентносвязанных форм . Следо-
вательно, основной причиной активации пероксидазы под влиянием стрес-
са является увеличение концентрации свободных форм фермента. Вместе с
тем нельзя отрицать и возможность увеличения синтеза фермента в экс-
тремальных условиях, когда последние становятся постоянным фактором
жизни растений.
Активация оксидаз у растений в экстремальных условиях является
защитной реакцией клетки на повреждение ее биомембран. Возрастание
функциональной активности фермента до 200 % от контроля может озна-
чать возможность обратимости физиолого-биохимических нарушений, а
более 200 % - необратимость их и возможность некрозообразования.
Таким образом, активация пероксидазы у растений хотя и является
неспецифичной, может характеризовать наличие в воздухе загрязнителей в
                                      46
      Пероксидаза (К.Ф. 1.11.1.7) – гемсодержащий фермент, который ис-
пользует пероксид водорода в качестве акцептора электрона в катализе ря-
да окислительно-восстановительных реакций. Пероксидаза катализирует
следующую реакцию:
                        АН2 + Н2 О2 → А + 2Н2О.
      Большинство субстратов пероксидазы относится к токсическим со-
единениям. Пероксидаза при их окислении проявляет обезвреживающую
функцию. Пероксидаза – фермент коричневого цвета, молекулярная масса
его равна 44 кДа. Это глобулярный белок диаметром 50 Ǻ. Пероксидаза –
сложный белок, состоит из простетической группы – гемина – и апобелка.
Апобелок состоит из полипептидной и углеводной цепочек. Полипептид-
ная цепь включает в себя 300 аминокислотных остатков.
      С помощью различных физико-химических методов выделяют от 7
до 20 изоферментов пероксидазы. Набор их зависит от возраста ткани. Пе-
роксидаза была обнаружена в цитоплазме, клеточной стенке, хромосомах и
ядрышках растительных клеток. Таким образом, в клетке фермент нахо-
дится в свободном (активном) и связанном (неактивном) состояниях. Счи-
тают, что связанные формы фермента являются своеобразным запасным
фондом клетки, который может использоваться в экстремальных условиях,
вероятно, для разрушения и окисления самих ксенобиотиков. Активность
пероксидазы является удобным индикатором для выявления газодымового
стресса. Так, промышленные кислые газы и аммиак вызывают активацию
терминальных оксидаз, но более достоверно – пероксидаз. Более чувстви-
тельные к газам виды растений (а это виды с повышенной фотосинтетиче-
ской активностью) обладают повышенной пероксидазной активностью в
чистых условиях. У этих же видов загрязнения вызывают, как правило, и
большую степень активации фермента. Следовательно, для индикации за-
грязнения воздуха следует использовать эффекты оксидаз, а в качестве
биоиндикаторов следует использовать виды с потенциально высоким фо-
тосинтезом и активностью ферментов.
      Причина активации пероксидазы вредными газами, как и многими
экстремальными воздействиями, еще недостаточно ясна. Под влиянием
вредных газов обнаружено увеличение числа свободных изоформ перок-
сидазы за счет освобождения ионно- и ковалентносвязанных форм. Следо-
вательно, основной причиной активации пероксидазы под влиянием стрес-
са является увеличение концентрации свободных форм фермента. Вместе с
тем нельзя отрицать и возможность увеличения синтеза фермента в экс-
тремальных условиях, когда последние становятся постоянным фактором
жизни растений.
      Активация оксидаз у растений в экстремальных условиях является
защитной реакцией клетки на повреждение ее биомембран. Возрастание
функциональной активности фермента до 200 % от контроля может озна-
чать возможность обратимости физиолого-биохимических нарушений, а
более 200 % - необратимость их и возможность некрозообразования.
      Таким образом, активация пероксидазы у растений хотя и является
неспецифичной, может характеризовать наличие в воздухе загрязнителей в