ВУЗ:
Составители:
Рубрика:
служат белок-белковые взаимодействия. Межсубъединичные контакты представляют
собой систему нековалентных взаимодействий. Ковалентные дисульфидные связи для
стабилизации четвертичной структуры используются крайне редко, например, они
соединяют легкие и тяжелые цепи в иммуноглобулинах.
Исследование четвертичной структуры ряда белков показывает, что, кроме
гидрофобных взаимодействий, значительную роль в стабилизации белковых комплексов
играют водородные связи, прочность которых увеличивается вследствие низкой
диэлектрической проницаемости среды внутри глобулы, а также возникающие вновь ван-
дер-ваальсовы взаимодействия.
Водородные связи объединяют в одну довольно протяженную структуру
β-
складчатые листы контактирующих субъединиц. В алкогольдегидрогеназе, конканавалине
А и инсулине образование пар субъединиц приводит к формированию
β-слоев. Причем на
поверхности молекул в области контакта обнаружено довольно много водородных связей.
Например, в четвертичной структуре алкогольдегидрогеназы в зоне контакта возникает 8
водородных связей, оксигемоглобина - 5,
α-химотрипсина - 9.
Высказывается предположение, что комплексообразование проходит в 2 стадии:
1. Взаимное проникновение гидратных оболочек, приводящее к нарушению
упорядоченной структуры растворителем;
2. Взаимодействие белковых глобул.
Большое значение для стабилизации четвертичной структуры имеют гидрофобные
силы сцепления, возникающие между гидрофобными R-радикалами и участками на
поверхности взаимодействующих субъединиц.
Установлено, что при взаимодействии различных субъединиц, катализирующих не
связанные друг с другом реакции, возникают мультиферментные комплексы. Причем,
если отдельные глобулярные структуры являются частью одной и той же полипептидной
цепи, то они образуют мультиферментный конъюгат, подобный структуре мономерного
фермента, состоящего из различных доменов. Каждый домен имеет активный центр,
катализирующий свою химическую реакцию. Иногда такие коньюгаты удается разделить
на составляющие ферменты путем мягкого протеолиза.
Если белок состоит из двух тождественных субъединиц, имеющих одинаковую
первичную и третичную структуру, его относят к олигомерам (алкогольдегидрогеназа из
печени). Белки, четвертичная структура которых характеризуется наличием различных
субъединиц, организованы сложнее. Иногда только один тип субъединиц участвует в
катализе, а остальные выполняют регуляторные функции (сложный фермент). Как
правило, области контакта субъединиц упакованы так же плотно, как и внутренняя часть
служат белок-белковые взаимодействия. Межсубъединичные контакты представляют собой систему нековалентных взаимодействий. Ковалентные дисульфидные связи для стабилизации четвертичной структуры используются крайне редко, например, они соединяют легкие и тяжелые цепи в иммуноглобулинах. Исследование четвертичной структуры ряда белков показывает, что, кроме гидрофобных взаимодействий, значительную роль в стабилизации белковых комплексов играют водородные связи, прочность которых увеличивается вследствие низкой диэлектрической проницаемости среды внутри глобулы, а также возникающие вновь ван- дер-ваальсовы взаимодействия. Водородные связи объединяют в одну довольно протяженную структуру β- складчатые листы контактирующих субъединиц. В алкогольдегидрогеназе, конканавалине А и инсулине образование пар субъединиц приводит к формированию β-слоев. Причем на поверхности молекул в области контакта обнаружено довольно много водородных связей. Например, в четвертичной структуре алкогольдегидрогеназы в зоне контакта возникает 8 водородных связей, оксигемоглобина - 5, α-химотрипсина - 9. Высказывается предположение, что комплексообразование проходит в 2 стадии: 1. Взаимное проникновение гидратных оболочек, приводящее к нарушению упорядоченной структуры растворителем; 2. Взаимодействие белковых глобул. Большое значение для стабилизации четвертичной структуры имеют гидрофобные силы сцепления, возникающие между гидрофобными R-радикалами и участками на поверхности взаимодействующих субъединиц. Установлено, что при взаимодействии различных субъединиц, катализирующих не связанные друг с другом реакции, возникают мультиферментные комплексы. Причем, если отдельные глобулярные структуры являются частью одной и той же полипептидной цепи, то они образуют мультиферментный конъюгат, подобный структуре мономерного фермента, состоящего из различных доменов. Каждый домен имеет активный центр, катализирующий свою химическую реакцию. Иногда такие коньюгаты удается разделить на составляющие ферменты путем мягкого протеолиза. Если белок состоит из двух тождественных субъединиц, имеющих одинаковую первичную и третичную структуру, его относят к олигомерам (алкогольдегидрогеназа из печени). Белки, четвертичная структура которых характеризуется наличием различных субъединиц, организованы сложнее. Иногда только один тип субъединиц участвует в катализе, а остальные выполняют регуляторные функции (сложный фермент). Как правило, области контакта субъединиц упакованы так же плотно, как и внутренняя часть
Страницы
- « первая
- ‹ предыдущая
- …
- 18
- 19
- 20
- 21
- 22
- …
- следующая ›
- последняя »