Биотехнология. Часть 1. Физико-химические свойства ферментов. Ковалева Т.А. - 21 стр.

молекулы, а расположенные на поверхности группы образуют ионные и водородные связи
и определяют стабильность четвертичной структуры.
       Большинство олигомерных ферментов - димеры и тетрамеры. В гибридных
тетрамерах субъединицы не идентичны по первичной структуре и функциональным
особенностям, хотя и могут катализировать одну и ту же реакцию. Например, в молекуле
гемоглобина полипептиды двух типов образуют тетрамер α2β2, причем субъединицы
различаются по аминокислотной последовательности, но выполняют одну и ту же
функцию - обратимо связывают кислород при помощи гема. Триптофансинтетаза имеет
четвертичную структуру также α2β2, но субъединицы имеют активные центры,
катализирующие совершенно разные биохимические реакции. Поэтому ее относят к
мультиферментным комплексам. Белки, имеющие тримерную четвертичную структуру из
трех         субъединиц      (аденилаткиназа,        уреаза,     аргиназа,         фосфо-2-кето-3-
дезоксиглюконатальдолаза, гистидиндекарбоксилаза) могут принадлежать к классу
симметрии с3, т.е. они должны быть гетерологическими кольцами.
       Анализ данных литературы показывает, что в тетрамерных белках расположение
субъединиц может варьировать от планарного (размещение по вершинам квадрата) до
псевдотетраэдрического. На поверхности каждого протомера имеются в первом случае
только два, а во втором - три участка связывания. Пентамеры построены по типу
гетерологического комплекса, представляющего               собой правильный пятиугольник (
аргининдекарбоксилаза ). Для гексамерных белков характерна октаэдрическая упаковка, а
также плоские гексагональные структуры.
       С       помощью       электронной         микроскопии       четвертичной         структуры
пролингидроксилазы из куриного эмбриона установлено, что молекула фермента может
быть представлена как в виде одного шестиугольника, так и в виде столбика из четырех
гексамеров. В последнем случае фермент не обладает истинно замкнутой структурой.
       Многие      авторы    отмечают,     что     квазисферическое     строение       гексамеров
распространено       шире,     чем      планарное.     Так,     глутаматдегидрогеназа       быка,
глутаматсинтетаза хлореллы, α-уреаза характеризуются частично “шахматной” упаковкой
субъединиц. Лейциноаминопептидаза из хрусталика глаза быка имеет четвертичную
структуру      в   виде     деформированной       треугольной    призмы      с     двумя   типами
гетерологических участков связывания в каждом протомере.
       Все    октамерные     ферменты    могут     иметь    плоскую   или        квазисферическую
(кубическую) форму, состоящую из двух четырехчленных гетерологических колец. Так,
риболозо-1,5-бифосфаткарбоксилаза из хлоропластов состоит из восьми больших и