Биотехнология. Часть 1. Физико-химические свойства ферментов. Ковалева Т.А. - 23 стр.

энергетически невыгодным. При формировании линейных и спиральных ассоциатов in
vivo могут существовать и более сложные механизмы. Поэтому переносить наблюдения,
сделанные in vitro, на процессы жизнедеятельности следует с большой осторожностью. В
клетке могут существовать специфические области, где начинается и заканчивается
полимеризация. К тому же внутриклеточная среда обладает различными физико-
химическими показателями, что и способствует полимеризации в одних областях и
подавлению данного процесса в других. Поэтому характерной особенностью белков с
четвертичной структурой является их способность к самосборке.
     Из всех функциональных качеств четвертичной структуры наиболее значимыми
являются регуляция каталитической активности ферментов, построение родственных, но
не идентичных молекул, из одного и того же набора субъединиц, обеспечение
множественных     взаимодействий      белка   с   протяженными    структурами,       а    также
формирование из сравнительно небольших глобулярных субъединиц пространственных
образований     весьма    сложной     конфигурации,      обеспечивающих         специфические
функциональные возможности белка.
     Использование ферментов имеет большие технические перспективы и уже сейчас
они применяются в качестве биокатализаторов в десятках отраслей промышленности и
сельского хозяйства. Преимущества ферментов состоят в следующем:
     1. Ферменты действуют в весьма малых количествах, расщепляя при этом огромные
массы субстратов. Например, 1 г пепсина способен расщепить 50 кг яичного белка;
амилаза слюны проявляет свое действие при разбавлении 1:1000000; пероксидаза -
катализатор   некоторых     окислительно−восстановительных       реакций    -    действует    в
разведении 1:5000000, а 1 г кристаллического реннина заставляет денатурироваться 72
тонны молока.
     2. Молекулярная активность, показывающая число молекул субстрата, которое
превращает за 1 минуту 1 молекула фермента, для многих ферментных белков достигает
десятков и сотен тысяч, а для каталазы - даже несколько миллионов.
     3. Скорость ферментативных процессов легко регулировать, изменяя температуру,
степень кислотности, количество вносимого катализатора.
     4. Ферменты действуют в "мягких условиях", не требуя сильного нагревания или
охлаждения, больших количеств химических реактивов, высокого давления, вакуума,
которые часто бывают необходимы для проведения различных химических реакций.
     5. Ферменты обладают высокой специфичностью действия. Они могут заставить
реагировать   только     одно,   строго   определенное   вещество,   не    изменяя       других.