ВУЗ:
Составители:
Рубрика:
восьми малых единиц. Молекула гемоэритрина, переносящего кислород у
беспозвоночных, имеет форму куба.
Совместное использование электронной микроскопии и рентгеноструктурного
анализа дало возможность расшифровать четвертичную структуру сложных ферментов. В
ряде работ было показано, что в состав фермента аспартаттранскарбамоилазы входят 12
субъединиц, причем 6 из них выполняют каталитическую функцию (С), 6 - регуляторную
(R). С-субъединицы объединяются в тримеры, расположенные один над другим, а R-
субъединицы находятся на поверхности молекулы. Две каталитические субъединицы
имеют симметрию с
3
и по форме напоминают треугольник. Они не контактируют между
собой, поэтому в отсутствие регуляторных субъединиц реакция не происходит. Молекула
фермента, состоящая из нескольких слоев, имеет в центре полость, заполненную
растворителем.
Процесс формирования четвертичной структуры происходит в соответствии с
законами термодинамики. Силы, способствующие объединению субъединиц, должны
быть скомпенсированы так, чтобы активные группировки, имеющие тенденцию к
ассоциации, не оказались экспонированными наружу. Межсубъединичные контакты часто
содержат ионные пары, которые устанавливают электростатическое взаимодействие
между противоположно заряженными функциональными группами. При этом возможно
возникновение целых систем (кластеров) - пространственно сближенных разноименных
зарядов. Среди аминокислотных остатков, обеспечивающих ассоциацию субъединиц, 67%
являются неполярными, 20% - полярными, 13% - несут заряженные группы.
Формирование четвертичной структуры из трех и более субъединиц протекает с
промежуточным образованием агрегатов меньшего размера. Причем агрегация первых
мономеров облегчает присоединение последующих и имеет кооперативный характер. В
ряде работ показано, что существует критическая концентрация белка, при которой все
молекулы представлены протомерами. При концентрациях, больших критической,
содержание мономеров в растворе остается постоянным, а все дополнительное число
молекул способно к полимеризации. Присоединение первого мономера характеризуется
благоприятными с термодинамических позиций условиями, тогда как дальнейшее
взаимодействие с протомерами становится все менее и менее выгодным. Свободная
энергия напряжения на 1 субъединичный контакт распределяется между всеми
субъединицами, приводя к однородной структуре, или она может накапливаться в
определенных местах. Если увеличение напряжения при агрегировании субъединиц
достигнет большой величины, то размеры цепи будут определяться тем числом
мономеров, при котором дальнейшее связывание дополнительных участков становится
восьми малых единиц. Молекула гемоэритрина, переносящего кислород у
беспозвоночных, имеет форму куба.
Совместное использование электронной микроскопии и рентгеноструктурного
анализа дало возможность расшифровать четвертичную структуру сложных ферментов. В
ряде работ было показано, что в состав фермента аспартаттранскарбамоилазы входят 12
субъединиц, причем 6 из них выполняют каталитическую функцию (С), 6 - регуляторную
(R). С-субъединицы объединяются в тримеры, расположенные один над другим, а R-
субъединицы находятся на поверхности молекулы. Две каталитические субъединицы
имеют симметрию с3 и по форме напоминают треугольник. Они не контактируют между
собой, поэтому в отсутствие регуляторных субъединиц реакция не происходит. Молекула
фермента, состоящая из нескольких слоев, имеет в центре полость, заполненную
растворителем.
Процесс формирования четвертичной структуры происходит в соответствии с
законами термодинамики. Силы, способствующие объединению субъединиц, должны
быть скомпенсированы так, чтобы активные группировки, имеющие тенденцию к
ассоциации, не оказались экспонированными наружу. Межсубъединичные контакты часто
содержат ионные пары, которые устанавливают электростатическое взаимодействие
между противоположно заряженными функциональными группами. При этом возможно
возникновение целых систем (кластеров) - пространственно сближенных разноименных
зарядов. Среди аминокислотных остатков, обеспечивающих ассоциацию субъединиц, 67%
являются неполярными, 20% - полярными, 13% - несут заряженные группы.
Формирование четвертичной структуры из трех и более субъединиц протекает с
промежуточным образованием агрегатов меньшего размера. Причем агрегация первых
мономеров облегчает присоединение последующих и имеет кооперативный характер. В
ряде работ показано, что существует критическая концентрация белка, при которой все
молекулы представлены протомерами. При концентрациях, больших критической,
содержание мономеров в растворе остается постоянным, а все дополнительное число
молекул способно к полимеризации. Присоединение первого мономера характеризуется
благоприятными с термодинамических позиций условиями, тогда как дальнейшее
взаимодействие с протомерами становится все менее и менее выгодным. Свободная
энергия напряжения на 1 субъединичный контакт распределяется между всеми
субъединицами, приводя к однородной структуре, или она может накапливаться в
определенных местах. Если увеличение напряжения при агрегировании субъединиц
достигнет большой величины, то размеры цепи будут определяться тем числом
мономеров, при котором дальнейшее связывание дополнительных участков становится
