Полимерные соединения и их применение. Максанова Л.А - 151 стр.

     У некоторых белков (фиброин, волосы, шерсть и др.).          Белки-гормоны играют большую роль в регуляции об-
водородные связи могут устанавливаться не между витками     мена веществ, а белки-антитела - в защитной функции орга-
одной цепи, как в α - спиралях, а между СО- и NН- группа-   низма, обусловливая явления иммунитета. Из белков обра-
ми разных нитей белка. Такая зигзагообразная структура      зуются опорные, мышечные ткани, ткани мембраны, оболоч-
полипептидной цепи называется β -конформацией или           ка клеток и др.
структурой. В природе преобладают белки с α - спиралью.           В процессе обмена веществ белки, участвуя во всех
Взаимодействия между различными участками полипеп-          жизненно важных процессах, непрерывно расходуются. По-
тидной цепи приводят к самосвертыванию цепи в компакт-      этому для обеспечения физиологических функций организма
ную глобулу, что обусловливаются генетически последова-     человека и животных, их жизнедеятельности необходимо
тельностью связи аминокислотных остатков, и стабилизи-      доставлять белок с пищей.
руют полученную структуру. Такой способ укладки спи-              Белок является чрезвычайно важной и обязательной со-
ральных структур в глобулу называют третичной структу-      ставной частью продуктов питания он не может быть заме-
рой белка. Для белков более сложного строения характерна    нен другими пищевыми веществами. Различные пищевые
четвертичная структура, при которой глобулы полипептид-     продукты содержат неодинаковые количества белка, его
ной цепи объединяются в более сложное образование -         больше всего в мясе, рыбе и сыре, яйцах, орехах, горохе. Ис-
субъединица (надмолекулярные структуры). В одну субъе-      точником пищевого белка являются продукты переработки
диницу может входить несколько полипептидных цепей.         зерна, хлеба, овощи.
Белок активен только при наличии четвертичной структуры.          В настоящее время основным поставщиком белка яв-
Молекулярная масса белков колеблется от 6.000 до 10 млн.    ляются зерновые, но в качественном отношении белки, со-
В воде белки дают коллоидные растворы. При денатурации      держащиеся в них, значительно уступают белкам животного
происходит потеря натуральных свойств под влиянием фи-      происхождения. Улучшение зерновых белков, доведение их
зических и химических факторов, но при этом не разруша-     качества по аминокислотному составу до уровня белков жи-
ются первичная структура белка.                             вотного происхождения – важная научно практическая зада-
     Белки являются биполярным ионом, амфотерны ме-         ча, которую можно решить при современном уровне знаний
няют свои заряды в зависимости от кислотности растворов.    как в научном аспекте, так и в практическом. Так, анализ
Функции белков в организме разнообразны. Белки обу-         биологической ценности различных растительных белков,
словливают структурные, энергетические и функциональ-       показал высокую ценность белков ржи, риса, овса, гречихи.
ные основы процессов жизнедеятельности, с ними связаны      Другим путем, ведущим к этой цели, является в селекции и
характерные черты живых организмов – рост, проявление       выведении сортов растений с наилучшим аминокислотным
наследственности, движение и др. все биохимические про-     составом белков. Выведены сорта пшеницы, кукурузы, бога-
цессы осуществляются при участии биокатализаторов –         тые лизином, триптофаном. Улучшение качества белка хлеб-
ферментов, играющих важную роль в регуляции определен-      ных изделий возможно за счет добавки при их выпечке отхо-
но направленных химических превращений.                     дов молочной промышленности.