Химическое строение и свойства текстильных волокон. Никольская С.А - 15 стр.

тично реакцию образования пептида из         α-аминокислот можно
представить следующим образом:




                                                             ,
    где R1, R2, Rn – остатки α-аминокислот
     В кератине шерсти обнаружено 19 остатков α-аминокислот
(R1-R19), содержащих различные функциональные группы (актив-
ные центры), способные взаимодействовать как между собой, так и
с отделочными препаратами – -OH, -NH2, -SH, -COOH. Отличи-
тельной особенностью шерсти является наличие в ней атомов серы.
Последовательность соединения аминокислот в кератине пока не
установлена.
     Макромолекула кератина имеет конформацию спирали, кото-
рая стабилизируется внутримолекулярными взаимодействиями ак-
тивных центров, в основном за счёт образования водородных свя-
зей между –СО– и –NН– группами соседних витков спирали
(рис. 8). Такая форма макромолекулы в значительной степени оп-
ределяет упругоэластические свойства шерстяного волокна: спи-
раль, как пружина, растягивается при деформационных нагрузках и
возвращается в исходное положение после их снятия.




            Рис. 8. Схема α-спирали полипептидной цепи


                               15