Металлы в живых организмах. Улахович Н.А - 12 стр.

СОО- в аспарагиновой и глутаминовой кислотах, -SH в цистеине, -S-S-
в цистине, вторая азотсодержащая группа в аргинине или гистидине.
Прочность связей в комплексах металлов с оптически активными
лигандами не зависит от конфигурации хирального центра в лиганде,
если все лиганды относятся к одному оптическому ряду. При
взаимодействии с металлами для аминокислот характерно также
хелатирование, при котором обе функциональные группы образуют
связи с одним атомом металла. Некоторые аминокислоты, имеющие в
боковой цепи электронодонорную группу, например, гистидин,
способны играть роль тридентатных лигандов. Размер и форма
боковой цепи опеделяют пространственные эффекты в процессе
хелатирования и влияют на форму пептидных цепей.
    Производные аминокислот. В качестве лигандов могут
выступать производные аминокислот, которые можно разделить на две
группы: пептиды, являющиеся продуктами конденсации аминокислот,
и обычные производные, к которым относятся, например, гормоны и
химиотерапевтические средства (гормон адреналин – производное
тирозина, пеницилламин – производное цистеина).
    Полипептиды. Это продукты конденсации аминокислот с
молекулярной массой до 5000. Аминокислотные остатки связаны друг
с другом пептидной связью – CO-NH-. Полипептидная цепь не
является линейной из-за пространственных эффектов боковых цепей и
наличия целого       ряда   взаимодействий: электростатического,
гидрофобного, а также водородных, координационных, дисульфидных
и сложноэфирных связей. Пептиды являются полидентатными
лигандами.
    Белки. Это высокомолекулярные природные соединения,
состоящие из α-аминокислот. Благодаря наличию многих
функциональных групп и высокой организации пространственной
структуры (первичной, вторичной, третичной и четвертичной) белки
являются уникальными комплексообразователями по отношению к
металлам. Подробнее роль белков рассматривается в лекционном
материале в зависимости от выполняемых ими функций в организме.
    Ферменты. Это белки, обладающие каталитической функцией
благодаря    наличию     в   их   структуре   активных     центров,
высокоспецифичных к субстрату – веществу, подвергающемуся
ферментативному воздействию. По химическому строению ферменты
делятся на протеины (простые белки) и протеиды, активность которых

                                12