Металлы в живых организмах. Улахович Н.А - 18 стр.

поддерживает структуру белковой молекулы, остальные –
представляют собой координационные центры, ориентирующие
гидроксильную группу спирта и кофермент HAD+, участвующий в
реакции.
    Строение     металлсодержащего     кластера,    изучаемого  в
бионеорганической химии, отличается сильно искаженной геометрией
и сравнительно невысокой симметрией. Низкая симметрия
ближайшего окружения металлов в металлоферменте, по мнению ряда
исследователей, и есть причина их высокой каталитической
активности. Низкая симметрия позволяет реализовать многочисленные
переходные состояния. Металлсодержащий кластер отличается иногда
и    необычной     электронной   структурой,    проявляющейся   в
принципиальной невозможности определения степени окисления
металла.
    Таким образом, металл в организме может участвовать в
ферментативных реакциях различными способами:
       • металл может являться составной частью активного центра
          фермента;
       • металл может создавать и стабилизировать ту конформацию
          белковой молекулы в пространстве, которая обладает
          максимальной каталитической активностью;
       • металл может воздействовать на субстрат, изменяя его
          электронную структуру таким образом, что он легче будет
          вступать в ферментативные реакции;
       • металл может выполнять роль «мостика», связывающего
          фермент и субстрат при образовании фермент-субстратного
          комплекса Михаэлиса.
    Моделирование металлоферментов – одна из наиболее сложных и
вместе с тем наиболее актуальных проблем бионеорганической химии.
Модель металлофермента должна включать в себя по крайней мере
модель активного центра (кластера) и модель полости,
соответствующим образом «подготавливающей» молекулы субстрата
к реакции.




                               18