Металлы в живых организмах. Улахович Н.А - 53 стр.

UptoLike

53
белка. Одна молекула гемоглобина, состоящая из четырех белковых
субъединицглобул»), содержит четыре гема и, следовательно,
четыре атома железа. Поскольку кислород в гемоглобине
непосредственно фиксируется железом, то такая молекула может,
постепенно насыщаясь, присоединить четыре молекулы кислорода. В
молекуле миоглобина полипептидная цепь координирована железом
гем-группы так же как в гемоглобине. Однако в отличие от
гемоглобина молекула миоглобина состоит из одной белковой
субъединицы и содержит одну гемовую единицу.
В случае миоглобина зависимость степени насыщения белка
кислородом от парциального давления О
2
в растворе изображается
гиперболической кривой, которая плавно растет, асимптотически
приближаясь к пределу. График подобной зависимости для
гемоглобина S-образен, то есть имеет крутой участок и перегиб, что
объясняется наличием четвертичной структуры и взаимодействием
субъединицв гемоглобине проявляют себя кооперативные свойства,
так называемые «гемгемвзаимодействия». Поведение каждой
субъединицы зависит от того,
в каких состояниях находятся другие
гемы белка (связали они кислород или нет). Сродство гема к О
2
возрастает по мере того, как другие гемы присоединяют его
(положительная кооперативность).
Этот факт имеет глубокий физиологический смысл. Если бы у
гемоглобина зависимость была такой же, как у миоглобина
(гиперболической), то лишь малая часть связанного им кислорода
отщеплялась бы в тканях, поскольку изменение парциального
давления О
2
в тканях относительно легких невелико. В результате
организм задыхался бы даже в атмосфере чистого кислорода. А крутая
часть S-образной кривой делает сродство гемоглобина к кислороду
чувствительным к малым изменениям его концентрации.
6.3. Геометрия железопорфиринов
Структуры окси- и дезоксиформ гемоглобина и миоглобина
различны, и это различие не только в том,
что одна из них содержит
молекулы кислорода, а другая нет. При отсутствии кислорода атом
Fe(II) в гемоглобине имеет координационное число 5, связан донорно-
акцепторной связью с четырьмя координирующими атомами азота
белка. Одна молекула гемоглобина, состоящая из четырех белковых
субъединиц («глобул»), содержит четыре гема и, следовательно,
четыре атома железа. Поскольку кислород в гемоглобине
непосредственно фиксируется железом, то такая молекула может,
постепенно насыщаясь, присоединить четыре молекулы кислорода. В
молекуле миоглобина полипептидная цепь координирована железом
гем-группы так же как в гемоглобине. Однако в отличие от
гемоглобина молекула миоглобина состоит из одной белковой
субъединицы и содержит одну гемовую единицу.
    В случае миоглобина зависимость степени насыщения белка
кислородом от парциального давления О2 в растворе изображается
гиперболической кривой, которая плавно растет, асимптотически
приближаясь к пределу. График подобной зависимости для
гемоглобина S-образен, то есть имеет крутой участок и перегиб, что
объясняется наличием четвертичной структуры и взаимодействием
субъединиц – в гемоглобине проявляют себя кооперативные свойства,
так называемые «гем – гем – взаимодействия». Поведение каждой
субъединицы зависит от того, в каких состояниях находятся другие
гемы белка (связали они кислород или нет). Сродство гема к О2
возрастает по мере того, как другие гемы присоединяют его
(положительная кооперативность).
    Этот факт имеет глубокий физиологический смысл. Если бы у
гемоглобина зависимость была такой же, как у миоглобина
(гиперболической), то лишь малая часть связанного им кислорода
отщеплялась бы в тканях, поскольку изменение парциального
давления О2 в тканях относительно легких невелико. В результате
организм задыхался бы даже в атмосфере чистого кислорода. А крутая
часть S-образной кривой делает сродство гемоглобина к кислороду
чувствительным к малым изменениям его концентрации.


                6.3. Геометрия железопорфиринов

     Структуры окси- и дезоксиформ гемоглобина и миоглобина
различны, и это различие не только в том, что одна из них содержит
молекулы кислорода, а другая нет. При отсутствии кислорода атом
Fe(II) в гемоглобине имеет координационное число 5, связан донорно-
акцепторной связью с четырьмя координирующими атомами азота

                                53