ВУЗ:
Составители:
Рубрика:
53
белка. Одна молекула гемоглобина, состоящая из четырех белковых
субъединиц («глобул»), содержит четыре гема и, следовательно,
четыре атома железа. Поскольку кислород в гемоглобине
непосредственно фиксируется железом, то такая молекула может,
постепенно насыщаясь, присоединить четыре молекулы кислорода. В
молекуле миоглобина полипептидная цепь координирована железом
гем-группы так же как в гемоглобине. Однако в отличие от
гемоглобина молекула миоглобина состоит из одной белковой
субъединицы и содержит одну гемовую единицу.
В случае миоглобина зависимость степени насыщения белка
кислородом от парциального давления О
2
в растворе изображается
гиперболической кривой, которая плавно растет, асимптотически
приближаясь к пределу. График подобной зависимости для
гемоглобина S-образен, то есть имеет крутой участок и перегиб, что
объясняется наличием четвертичной структуры и взаимодействием
субъединиц – в гемоглобине проявляют себя кооперативные свойства,
так называемые «гем – гем – взаимодействия». Поведение каждой
субъединицы зависит от того,
в каких состояниях находятся другие
гемы белка (связали они кислород или нет). Сродство гема к О
2
возрастает по мере того, как другие гемы присоединяют его
(положительная кооперативность).
Этот факт имеет глубокий физиологический смысл. Если бы у
гемоглобина зависимость была такой же, как у миоглобина
(гиперболической), то лишь малая часть связанного им кислорода
отщеплялась бы в тканях, поскольку изменение парциального
давления О
2
в тканях относительно легких невелико. В результате
организм задыхался бы даже в атмосфере чистого кислорода. А крутая
часть S-образной кривой делает сродство гемоглобина к кислороду
чувствительным к малым изменениям его концентрации.
6.3. Геометрия железопорфиринов
Структуры окси- и дезоксиформ гемоглобина и миоглобина
различны, и это различие не только в том,
что одна из них содержит
молекулы кислорода, а другая нет. При отсутствии кислорода атом
Fe(II) в гемоглобине имеет координационное число 5, связан донорно-
акцепторной связью с четырьмя координирующими атомами азота
белка. Одна молекула гемоглобина, состоящая из четырех белковых субъединиц («глобул»), содержит четыре гема и, следовательно, четыре атома железа. Поскольку кислород в гемоглобине непосредственно фиксируется железом, то такая молекула может, постепенно насыщаясь, присоединить четыре молекулы кислорода. В молекуле миоглобина полипептидная цепь координирована железом гем-группы так же как в гемоглобине. Однако в отличие от гемоглобина молекула миоглобина состоит из одной белковой субъединицы и содержит одну гемовую единицу. В случае миоглобина зависимость степени насыщения белка кислородом от парциального давления О2 в растворе изображается гиперболической кривой, которая плавно растет, асимптотически приближаясь к пределу. График подобной зависимости для гемоглобина S-образен, то есть имеет крутой участок и перегиб, что объясняется наличием четвертичной структуры и взаимодействием субъединиц – в гемоглобине проявляют себя кооперативные свойства, так называемые «гем – гем – взаимодействия». Поведение каждой субъединицы зависит от того, в каких состояниях находятся другие гемы белка (связали они кислород или нет). Сродство гема к О2 возрастает по мере того, как другие гемы присоединяют его (положительная кооперативность). Этот факт имеет глубокий физиологический смысл. Если бы у гемоглобина зависимость была такой же, как у миоглобина (гиперболической), то лишь малая часть связанного им кислорода отщеплялась бы в тканях, поскольку изменение парциального давления О2 в тканях относительно легких невелико. В результате организм задыхался бы даже в атмосфере чистого кислорода. А крутая часть S-образной кривой делает сродство гемоглобина к кислороду чувствительным к малым изменениям его концентрации. 6.3. Геометрия железопорфиринов Структуры окси- и дезоксиформ гемоглобина и миоглобина различны, и это различие не только в том, что одна из них содержит молекулы кислорода, а другая нет. При отсутствии кислорода атом Fe(II) в гемоглобине имеет координационное число 5, связан донорно- акцепторной связью с четырьмя координирующими атомами азота 53
Страницы
- « первая
- ‹ предыдущая
- …
- 51
- 52
- 53
- 54
- 55
- …
- следующая ›
- последняя »